Bcaa oranı. Amino asitler nelerdir ve faydalı özellikleri nelerdir? Yan radikalin yapısına göre

RİBozom ÜZERİNDEKİ PROTEİN BİYOSENTEZİ

Amino asitler - (aminokarboksilik asitler; amk) - organik bileşikler, içinde aynı anda içeren moleküllerkarboksil ve amin grupları (amino grupları). Şunlar. aMino asitler düşünülebilir, bir veya daha fazla hidrojen atomunun amino grupları ile değiştirildiği karboksilik asitlerin türevleri olarak.

• karboksil grubu (karboksil) -COOH, karboksilik asitlerin bir parçası olan ve asidik özelliklerini belirleyen fonksiyonel bir tek değerli gruptur.
• amino grubu - fonksiyonel kimyasal tek değerli grup -NH2,bir nitrojen atomu ve iki hidrojen atomu içeren bir organik radikal.

200'den fazla doğal amino asit bilinmektedir. hangi farklı şekillerde sınıflandırılabilir. Yapısal sınıflandırma amino asidin alfa, beta, gama veya delta pozisyonundaki fonksiyonel grupların pozisyonundan ilerler.

Bu sınıflandırmaya ek olarak, başkaları da vardır, örneğin polarite, pH seviyesi ve ayrıca yan zincir grubu tipi (alifatik, asiklik, aromatik amino asitler, hidroksil veya kükürt içeren amino asitler vb.) ile sınıflandırma.

Protein formunda amino asitler, insan vücudundaki kasların, hücrelerin ve diğer dokuların ikinci (sudan sonra) bileşenidir. Amino asitler, nörotransmiter taşınması ve biyosentez gibi süreçlerde kritik bir rol oynar.

Amino asitlerin genel yapısı. Alfa amino asitler. Amino asitlerin izomerizasyonu.

Amino asitler- bir amino grubu (-NH 2) ve bir karboksilik asitten (-COOH) oluşan ve her amino aside özgü bir yan zincire sahip biyolojik olarak önemli organik bileşikler. Amino asitlerin temel elementleri karbon, hidrojen, oksijen ve nitrojendir. Diğer elementler, belirli amino asitlerin yan zincirinde bulunur.

Pirinç. 1 - Proteinleri oluşturan α-amino asitlerin genel yapısı (prolin hariç). Bir amino asit molekülünü oluşturan parçalar NH2 amino grubu, COOH karboksil grubu, radikal (tüm a-amino asitler için farklıdır), a-karbon atomudur (ortada).

Amino asitlerin yapısında her amino aside özgü yan zincir R harfi ile gösterilir. Karboksil grubuna komşu olan karbon atomuna alfa karbon, yan zinciri bu atoma bağlı olan amino asitlere denir. alfa amino asitler. Doğada en bol bulunan amino asit formudur.

Alfa amino asitlerde, glisin hariç, alfa karbon kiral karbondur. Karbon zincirleri bir alfa karbona (Lizin (L-lizin) gibi) bağlı olan amino asitler için, karbonlar alfa, beta, gama, delta vb. olarak adlandırılır. Bazı amino asitler, beta veya gama karbonuna bağlı bir amino grubuna sahiptir ve bu nedenle beta veya gama amino asitleri olarak adlandırılır.

Yan zincirlerin özelliklerine göre amino asitler dört gruba ayrılır. Yan zincir, amino asidi zayıf bir asit, zayıf bir baz veya bir emülgatör (yan zincir polar ise) veya hidrofobik, zayıf emici bir madde (yan zincir polar değilse) yapabilir.

"Dallı zincirli amino asit" terimi, lineer olmayan alifatik yan zincirlere sahip amino asitleri ifade eder, bunlar Lösin, İzolösin ve Valin'dir.

prolin yan grubu alfa-amino grubuna bağlı olan tek proteinojenik amino asittir ve dolayısıyla bu konumda ikincil bir amin içeren tek proteinojenik amino asittir. Kimyasal olarak konuşursak, prolin bir birincil amino grubuna sahip olmadığı için bir imino asittir, ancak mevcut biyokimyasal terminoloji hala onu bir amino asit ve aynı zamanda bir "N-alkillenmiş alfa-amino asit" olarak sınıflandırmaktadır ( imino asitler- bir imino grubu (NH) içeren karboksilik asitler. Proteinlerin bir parçasıdırlar, metabolizmaları amino asitlerin metabolizması ile yakından ilişkilidir. Özelliklerine göre imino asitler amino asitlere yakındır ve katalitik hidrojenasyon sonucunda imino asitler amino asitlere dönüştürülür.imino grubu- NH moleküler grubu. İki değerli. İkincil olarak bulunur aminler ve peptitler. İki değerli amonyak radikali serbest formda mevcut değildir).

ALFA AMİNO ASİTLER

Amino asitler Birinci (alfa) karbon atomuna bağlı hem bir amin hem de bir karboksil grubuna sahip olan , biyokimyada özellikle önemlidir. Bunlar 2-, alfa veya alfa-amino asitler olarak bilinir (çoğu durumda genel formül H2NCHRCOOH'dir; burada R, "yan zincir" olarak bilinen bir organik ikamedir); genellikle "amino asit" terimi özellikle bunlara atıfta bulunur.

Bunlar, çok çeşitli proteinlerin yapımını sağlayan peptit zincirleri ("polipeptitler") halinde birleşen 22 proteinojenik (yani "protein oluşturmaya hizmet eden") amino asitlerdir. Bunlar L-stereoizomerlerdir ("sol-elli" izomerler), ancak bazı D-amino asitler ("sağ-elli" izomerler) bazı bakterilerde ve bazı antibiyotiklerde bulunur.

Pirinç. 2. Peptit bağı - bir amino asidin a-amino grubunun (-NH2) a-karboksil grubu (-COOH) ile etkileşiminin bir sonucu olarak proteinlerin ve peptitlerin oluşumu sırasında oluşan bir tür amid bağı başka bir amino asitten.

İki amino asit (1) ve (2) bir dipeptit (iki amino asit zinciri) ve bir su molekülü oluşturur. Aynı desene göreribozomayrıca daha uzun amino asit zincirleri üretir: polipeptitler ve proteinler. Bir proteinin "yapı taşları" olan farklı amino asitler, R radikalinde farklılık gösterir.

AMİNO ASİTLERİN OPTİK İZOMERİZMİ

Pirinç. 3. Amino asit alaninin optik izomerleri

2. karbon atomuna göre amino grubunun konumuna bağlı olarak, α-, β-, γ- ve diğer amino asitler izole edilir. Memeli organizması için a-amino asitler en karakteristiktir. hariç, canlı organizmaların bir parçası olan tüm α-amino asitlerglisin, asimetrik bir karbon atomu içerir(treonin ve izolösiniki asimetrik atom içerir) ve optik aktiviteye sahiptir. Hemen hemen tüm doğal olarak oluşan α-amino asitler bir L konfigürasyonuna sahiptir ve sentezlenen proteinlerin bileşimine sadece L-amino asitler dahil edilir. ribozomlar.

Glisin hariç tüm standart alfa amino asitler iki formdan birinde bulunabilir. enantiyomerler birbirinin ayna görüntüsü olan L veya D amino asitleri olarak adlandırılır.

D, L - Stereoizomer tanımlama sistemi.

Bu sisteme göre, L konfigürasyonu, Fisher projeksiyonlarında referans grubunun dikey çizginin solunda (Latince "laevus" - solda) bulunduğu bir stereosomere atanır. Unutulmamalıdır ki içinde Fisher projeksiyonları en oksitlenmiş karbon atomu üstte bulunur (kural olarak, bu atom karboksil COOH veya karbonil CH \u003d O gruplarının bir parçasıdır.). Ayrıca Fisher izdüşümünde tüm yatay bağlantılar gözlemciye doğru yönlendirilirken dikey bağlantılar gözlemciden kaldırılır. Buna göre, eğer referans Grubu Sağdaki Fisher projeksiyonunda bulunan stereoizomerin bir D konfigürasyonu vardır (Latince "dexter" - sağdan).α-amino asitlerde referans grupları NH 2 grupları olarak hizmet eder.

enantiyomerler - çiftstereoizomerlerbirbirinin ayna görüntüsü olan, uzayda uyumlu olmayan . Sağ ve sol avuç içi, iki enantiyomerin klasik bir örneği olarak hizmet edebilir: aynı yapıya, ancak farklı uzamsal yönelime sahiptirler.Enantiyomerik formların varlığı, bir molekülün varlığı ile ilişkilidir. kiralite - ayna görüntüsü ile uzayda birleştirilemeyecek özellikler..

Enantiyomerler fiziksel özelliklerde aynıdır. Yalnızca kiral bir ortamla, örneğin ışık radyasyonu ile etkileşimle ayırt edilebilirler. Enantiyomerler, aşiral bir ortamda aşiral reaktiflerle kimyasal reaksiyonlarda benzer şekilde davranır. Bununla birlikte, reaktant, katalizör veya çözücü kiral ise, enantiyomerlerin reaktivitesi genellikle farklı olacaktır.Çoğu kiral doğal bileşikler (amino asitler, monosakkaritler) 1 enantiyomer olarak bulunur.Enantiyomer kavramı farmasötiklerde önemlidir, çünkü. ilaçların farklı enantiyomerleri farklı biyolojik aktivite.

RİBozom ÜZERİNDEKİ PROTEİN BİYOSENTEZİ

STANDART AMİNO ASİTLER

(proteinojenik)

Konuya bakın: ve Proteinojenik amino asitlerin yapısı

Protein biyosentezi sürecinde, kodlanmış polipeptit zincirine 20 a-amino asit dahildir. genetik Kod(bkz. Şekil 4). Proteinojenik veya standart olarak adlandırılan bu amino asitlere ek olarak, bazı proteinler, translasyon sonrası modifikasyonlar sürecinde standart amino asitlerden kaynaklanan standart olmayan spesifik amino asitleri içerir.

Not: Son zamanlarda, translasyonel olarak dahil edilen selenosistein ve pirolizin bazen proteinojenik amino asitler olarak kabul edilir. Bunlar sözde 21. ve 22. amino asitler.

Amino asitler proteinleri oluşturan yapısal bileşiklerdir (monomerler). Uzun zincirli peptitler, polipeptitler veya proteinler olarak adlandırılan kısa polimer zincirleri oluşturmak için birbirleriyle birleşirler. Bu polimerler lineerdir ve dallanmamıştır, zincirdeki her amino asit iki bitişik amino aside bağlıdır.

Pirinç. 5. Çeviri sürecinde ribozom (protein sentezi)

Bir protein oluşturma sürecine translasyon denir ve ribozom tarafından gerçekleştirilen ribozimler yoluyla büyüyen protein zincirine amino asitlerin adım adım eklenmesini içerir. Amino asitlerin eklenme sırası, bir kopyası olan bir mRNA şablonu tarafından genetik koda okunur. RNA vücudun genlerinden biridir.

Tercüme - ribozom üzerinde protein biyosentezi

Pirinç. 6C polipeptit uzamasının aşamaları.

Yirmi iki amino asit, doğal olarak polipeptitlere dahil edilir ve bunlara proteinojenik veya doğal amino asitler denir. Bunlardan 20'si evrensel genetik kod kullanılarak kodlanmıştır.

Kalan 2, selenosistein ve pirolizin, benzersiz bir sentetik mekanizma ile proteinlere dahil edilir. Selenosistein, çevrilen mRNA, bir durdurma kodonu yerine bir UGA kodonuna neden olan bir SECIS öğesi içerdiğinde oluşur. Pirolizin, metan üretimi için gerekli enzimlerin bir parçası olarak bazı metanojenik arkeler tarafından kullanılır. Normalde diğer organizmalarda bir durdurma kodonu görevi gören UAG kodonu ile kodlanmıştır. UAG kodonunu PYLIS dizisi takip eder.

Pirinç. 7. Polipeptit zinciri - bir proteinin birincil yapısı.

Proteinlerin yapısal organizasyonlarının 4 seviyesi vardır: birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül. Birincil yapı, polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının dizisidir. Bir proteinin birincil yapısı genellikle amino asit kalıntıları için bir harfli veya üç harfli gösterimler kullanılarak tanımlanır İkincil yapı, hidrojen bağları ile stabilize edilmiş bir polipeptit zincirinin bir parçasının yerel bir sıralamasıdır Üçüncül yapı, bir polipeptitin uzamsal yapısıdır Zincir. Yapısal olarak, stabilize edilmiş ikincil yapının elemanlarından oluşur çeşitli tipler hidrofobik etkileşimlerin çok önemli bir rol oynadığı etkileşimler. Kuaterner yapı (veya alt birim, alan) - tek bir protein kompleksinin parçası olarak birkaç polipeptit zincirinin karşılıklı düzenlenmesi.

Pirinç. 8. Proteinlerin yapısal organizasyonu

STANDART OLMAYAN AMİNO ASİTLER

(Proteinojenik olmayan)

Standart amino asitlere ek olarak, proteinojenik olmayan veya standart olmayan olarak adlandırılan daha birçok amino asit vardır. Bu tür amino asitler ya proteinlerde (örn. L-karnitin, GABA) oluşmazlar ya da standart hücresel mekanizmalar (örn. hidroksiprolin ve selenometiyonin) tarafından doğrudan izole edilerek üretilmezler.

Proteinlerde bulunan standart olmayan amino asitler, translasyon sonrası modifikasyon, yani protein sentezi sırasında translasyon sonrası modifikasyon ile oluşturulur. Bu modifikasyonlar genellikle protein fonksiyonu veya düzenlenmesi için gereklidir; örneğin, glutamat karboksilasyonu, gelişmiş kalsiyum iyonu bağlanmasına izin verir ve prolin hidroksilasyonu, bağ dokusunun korunması için önemlidir. Başka bir örnek, bir lizin kalıntısını modifiye ederek translasyon başlatma faktörü EIF5A'ya hipusinin oluşturulmasıdır. Bu tür modifikasyonlar ayrıca proteinin lokalizasyonunu da belirleyebilir, örneğin uzun hidrofobik grupların eklenmesi proteinin fosfolipid membrana bağlanmasına neden olabilir.

Bazı standart olmayan amino asitler proteinlerde bulunmaz. Bunlar lantionin, 2-aminoizobütirik asit, dehidroalanin ve gama-aminobütirik asittir. Standart olmayan amino asitler genellikle standart amino asitler için ara metabolik yollar olarak ortaya çıkar - örneğin ornitin ve sitrülin, asit katabolizmasının bir parçası olarak ornitin döngüsünde meydana gelir.

Biyolojide alfa-amino asit baskınlığının nadir bir istisnası, sentezlemek için kullanılan beta-amino asit Beta-alanindir (3-aminopropanoik asit).pantotenik asit(B5 vitamini), bitkilerde ve mikroorganizmalarda koenzim A'nın bir bileşenidir. Özellikle üretiliyor propiyonik asit bakterileri.

Amino asitlerin işlevleri

PROTEİN VE PROTEİN OLMAYAN FONKSİYONLARI

Birçok proteinojenik ve proteinojenik olmayan amino asitler de vücutta protein dışı önemli roller oynar. Örneğin insan beyninde glutamat (standart glutamik asit) ve gama-aminobütirik asit ( GABA, standart olmayan bir gama-amino asit), ana uyarıcı ve engelleyici nörotransmiterlerdir. Hidroksiprolin (bağ dokusu kollajeninin ana bileşeni) prolinden sentezlenir; standart amino asit glisin sentez için kullanılır porfirinler eritrositlerde kullanılır. Lipid taşınması için standart olmayan karnitin kullanılır.

Biyolojik önemi nedeniyle amino asitler beslenmede önemli bir rol oynar ve gıda takviyelerinde, gübrelerde ve gıda teknolojisinde yaygın olarak kullanılır. Endüstride amino asitler ilaçların, biyolojik olarak parçalanabilen plastiklerin ve kiral katalizörlerin imalatında kullanılır.

1. Amino asitler, proteinler ve beslenme

Ö biyolojik rol ve insan vücudundaki amino asit eksikliğinin sonuçları için esansiyel ve esansiyel olmayan amino asit tablolarındaki bilgilere bakınız.

İnsan vücuduna gıda ile verildiğinde, 20 standart amino asit ya proteinlerin ve diğer biyomoleküllerin sentezi için kullanılır ya da üre ve üreye oksitlenir. karbon dioksit bir enerji kaynağı olarak. Oksidasyon, amino grubunun transaminaz yoluyla çıkarılmasıyla başlar ve daha sonra amino grubu üre döngüsüne dahil edilir. Başka bir transamidasyon ürünü, döngüye giren bir keto asittir. sitrik asit. Glukojenik amino asitler ayrıca glukoneogenez yoluyla glikoza dönüştürülebilir.

İtibaren 20 standart amino asit, 8 (valin, izolösin, lösin, lizin, metionin, treonin, triptofan ve fenilalanin) insan vücudu bunları normal büyüme için gerekli miktarlarda diğer bileşiklerden kendi başına sentezleyemediği için esansiyel olarak adlandırılır, sadece gıda ile elde edilebilir. . Ancak modern kavramlara göre Histidin ve Argininayrıca çocuklar için esansiyel amino asitler.Diğerleri, belirli bir yaştaki veya bir tür hastalığı olan kişiler için şartlı olarak vazgeçilmez olabilir.

Ayrıca, sistein Taurin, çocuklarda yarı temel amino asitler olarak kabul edilir (taurin teknik olarak bir amino asit olmasa da), çünkü bu amino asitleri sentezleyen metabolik yollar çocuklarda henüz tam olarak gelişmemiştir. İhtiyaç duyulan amino asit miktarları da bireyin yaşına ve sağlığına bağlıdır, bu nedenle burada genel beslenme önerileri vermek oldukça zordur.

PROTEİNLER

sincaplar (proteinler, polipeptitler) — makromoleküler organik madde, alfadan oluşan amino asitler zincirle bağlı Peptit bağı. Canlı organizmalarda, proteinlerin amino asit bileşimi şu şekilde belirlenir: genetik Kod, sentez çoğu durumda 20 kullanırstandart amino asitler.

Pirinç. 9. Proteinler sadece besin değildir... Protein bileşiklerinin türleri.

Her canlı organizma proteinlerden oluşur.. Canlı organizmalarda meydana gelen tüm süreçlerde çeşitli protein formları yer alır. İnsan vücudunda proteinler kasları, bağları, tendonları, tüm organları ve bezleri, saçları, tırnakları oluşturur; Proteinler sıvıların ve kemiklerin bir parçasıdır. Vücuttaki tüm süreçleri katalize eden ve düzenleyen enzimler ve hormonlar da proteinlerdir.Vücuttaki protein eksikliği sağlık için tehlikelidir. Her protein benzersizdir ve belirli amaçlar için bulunur.

proteinler - Ana bölüm beslenme hayvanlar ve insanlar (ana kaynaklar: et, kümes hayvanları, balık, süt, kabuklu yemişler, baklagiller, tahıllar; daha az ölçüde: sebzeler, meyveler, meyveler ve mantarlar), çünkü gerekli tüm amino asitler vücutlarında sentezlenemez ve bazıları proteinli yiyeceklerden gelir. Sindirim sırasında enzimler, alınan proteinleri vücudun kendi proteinlerini biyosentezlemek için kullanılan veya enerji için daha fazla parçalanan amino asitlere ayırır.

Modern beslenme biliminin, proteinin vücudun amino asit ihtiyacını sadece miktar olarak karşılaması gerektiğini söylediğini vurgulamakta fayda var. Bu maddelerin kendi aralarında belirli oranlarda insan vücuduna girmesi gerekir.

Vücutta protein sentezi süreci devam etmektedir. En az bir esansiyel amino asit eksikse, protein oluşumu durur.Bu, hazımsızlıktan depresyona ve çocuklarda bodur büyümeye kadar çok çeşitli ciddi sağlık sorunlarına yol açabilir. Tabii ki, konunun bu değerlendirmesi çok basitleştirilmiştir, çünkü. proteinlerin canlı organizmaların hücrelerindeki işlevleri, diğer biyopolimerlerin - polisakaritler ve DNA'nın işlevlerinden daha çeşitlidir.

Ayrıca, proteinlere ek olarak, amino asitlerden özel işlevleri yerine getiren çok sayıda protein olmayan madde (aşağıya bakın) oluşur. Bunlar arasında örneğin kolin (fosfolipidlerin bir parçası olan ve nörotransmiter asetilkolinin öncüsü olan vitamin benzeri bir madde) bulunur. kimyasal maddeler sinir uyarılarını bir sinir hücresinden diğerine ileten. Bu nedenle, bazı amino asitler beynin normal çalışması için gereklidir).

2. Amino asitlerin protein dışı işlevleri

amino asit nörotransmiteri

Not: Nörotransmiterler (nörotransmitterler, aracılar), bir elektrokimyasal impulsun bir sinir hücresinden nöronlar arasındaki sinaptik boşluk yoluyla ve ayrıca örneğin nöronlardan kas dokusuna veya glandüler hücrelere iletildiği biyolojik olarak aktif kimyasallardır. İnsan vücudu kendi doku ve organlarından bilgi almak için özel kimyasallar - nörotransmiterler - sentezler.İnsan vücudunun tüm iç dokuları ve organları, bitkisel hayata "tabi" gergin sistem(VNS), sinirlerle beslenir (inerve edilir), yani vücudun işlevleri sinir hücreleri tarafından kontrol edilir. Sensörler gibi, vücudun durumu hakkında bilgi toplar ve uygun merkezlere iletirler ve onlardan düzeltici eylemler çevreye gider. Otonom düzenlemenin herhangi bir ihlali, iç organlarda arızalara yol açar. Bilgi aktarımı veya kontrol, arabulucular (Latince arabulucu - arabulucudan) veya nörotransmiterler olarak adlandırılan özel kimyasallar-aracılar yardımıyla gerçekleştirilir. Kimyasal yapılarına göre, aracılar farklı gruplara aittir: biyojenik aminler, amino asitler, nöropeptitler, vb. Şu anda, aracılarla ilgili 50'den fazla bileşik incelenmiştir.

İnsan vücudunda, diğer molekülleri sentezlemek için birçok amino asit kullanılır, örneğin:

• Triptofan, nörotransmitter serotoninin bir öncüsüdür.

• L-Tirozin ve öncüsü fenilalanin, dopamin nörotransmiterleri katekolaminler, epinefrin ve norepinefrinin öncüleridir.
  

• Glisin, heme gibi porfirinlerin öncüsüdür.
  

• Arginin, nitrik oksidin öncüsüdür.
  

• Ornitin ve S-adenosilmetiyonin, poliaminlerin öncüleridir.
  

• Aspartat, Glisin ve Glutamin, nükleotidlerin öncüleridir.
  

Ancak, diğer sayısız işlevlerin tümü değil standart olmayan amino asitler. Bazı standart olmayan amino asitler, bitkiler tarafından otçullara karşı korunmak için kullanılır. Örneğin, canavanin, birçok baklagilde ve özellikle Canavalia gladiata'da (xiphoid hendek) büyük miktarlarda bulunan bir arginin analoğudur. Bu amino asit, bitkileri böcekler gibi avcılardan korur ve bazı çiğ baklagillerde tüketildiğinde insanlarda hastalığa neden olabilir.

Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması

Protein sentezi için gerekli olan 20 proteinojenik α-amino asit örneğini kullanarak sınıflandırmayı düşünün.

Amino asitlerin çeşitliliği arasında sadece 20 tanesi hücre içi protein sentezinde (proteinojenik amino asitler) yer alır. Ayrıca insan vücudunda yaklaşık 40 proteinojenik olmayan amino asit bulunmuştur.Tüm proteinojenik amino asitler α-amino asitlerdir. Örneklerinde, ek sınıflandırma yöntemleri gösterebilirsiniz. Amino asitlerin adları genellikle 3 harfle kısaltılır (sayfanın başındaki polipeptit zincirinin resmine bakın). Moleküler biyoloji uzmanları da her amino asit için tek harfli semboller kullanır.

1. Yan radikalin yapısına göre tahsis etmek:

• alifatik (alanin, valin, lösin, izolösin, prolin, glisin) - aromatik bağ içermeyen bileşikler.
  
• aromatik (fenilalanin, tirozin, triptofan)

Aromatik bileşikler (arenalar) - Bileşimlerinde aromatik bir sisteme sahip olan siklik organik bileşikler. Ana ayırt edici özellikler, aromatik sistemin artan stabilitesi ve doymamışlığa rağmen, ekleme yerine ikame reaksiyonlarına eğilimidir. Benzoid (arenler ve arenlerin yapısal türevleri, benzen halkaları içerir) ve benzenoid olmayan (tüm diğerleri) aromatik bileşikler vardır. aromatiklik- doymamış bağların konjuge halkasının anormal derecede yüksek stabilite sergilemesinden dolayı bazı kimyasal bileşiklerin özel bir özelliği;

• kükürt içeren (sistein, metiyonin) kükürt atomu S içeren
  
• kapsamak OH grubu (serin, treonin, tekrar tirozin),
• ek içeren COOH grubu(aspartik ve glutamik asitler),
• ek olarak NH2 grubu(lizin, arginin, histidin, ayrıca glutamin, asparagin).

2. Yan radikalin polaritesine göre

Polar olmayan amino asitler (aromatik, alifatik) ve polar (yüksüz, negatif ve pozitif yüklü) vardır.

3. Asit-baz özelliklerine göre

Asit-baz özellikleri nötr (çoğu), asidik (aspartik ve glutamik asitler) ve bazik (lizin, arginin, histidin) amino asitlere ayrılır.

4. Vazgeçilmezlikle

Gerekirse vücut, vücutta sentezlenmeyen ve gıda - esansiyel amino asitler (lösin, izolösin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin) ile sağlanması gerekenleri izole eder. İkame edilebilir amino asitler, karbon iskeleti metabolik reaksiyonlarda oluşan ve bir şekilde karşılık gelen amino asidin oluşumu ile bir amino grubu elde edebilen amino asitleri içerir. İki amino asit şartlı olarak gereklidir (arginin, histidin), yani sentezleri özellikle çocuklar için yetersiz miktarlarda gerçekleşir.

Tablo 1. Amino asit sınıflandırması

Kimyasal yapı	Yan zincir polaritesi	İzoelektrik nokta pI	Molekül ağırlığı, g/mol	hidrofiliklik derecesi	Yan zincir polaritesi
1. Alifatik				son derece hidrofilik
alanin				glutamin
valin*				asparajin
glisin				Glutamik asit	10,2
izolösin*				histidin	10,3
lösin*				Aspartik asit	11,0
2. Kükürt				Lizin*	15,0
metionin*				arginin	20,0
sistein				orta derecede hidrofilik
3. Aromatik				treonin*
tirozin				Sakin
triptofan*				triptofan*
Fenilalanin*				prolin
4. Oksiamino asitler				tirozin
Sakin				son derece hidrofobik
treonin*

Proteinler, hücrenin kimyasal aktivitesinin maddi temelini oluşturur. Proteinlerin doğadaki işlevleri evrenseldir. isim proteinler, yerli literatürde en çok kabul gören terime karşılık gelmektedir. proteinler(Yunancadan. proteinler- ilk). Bugüne kadar, proteinlerin yapısı ve işlevleri arasındaki ilişkinin, vücudun hayati aktivitesinin en önemli süreçlerine katılım mekanizmalarının kurulmasında ve birçok hastalığın patogenezinin moleküler temelinin anlaşılmasında büyük ilerleme kaydedilmiştir.

Molekül ağırlığına bağlı olarak, peptitler ve proteinler ayırt edilir. Peptitler, proteinlerden daha düşük moleküler ağırlığa sahiptir. Peptitler için düzenleyici bir işlev daha karakteristiktir (hormonlar, enzim inhibitörleri ve aktivatörler, membranlar yoluyla iyon taşıyıcılar, antibiyotikler, toksinler vb.).

12.1. α -Amino asitler

12.1.1. sınıflandırma

Peptitler ve proteinler, a-amino asit kalıntılarından yapılır. Doğal olarak oluşan amino asitlerin toplam sayısı 100'ü aşıyor, ancak bazıları yalnızca belirli bir organizma topluluğunda bulunur, en önemli 20 a-amino asit sürekli olarak tüm proteinlerde bulunur (Şema 12.1).

a-Amino asitler, molekülleri aynı karbon atomunda hem bir amino grubu hem de bir karboksil grubu içeren heterofonksiyonel bileşiklerdir.

Şema 12.1.Esansiyel α-amino asitler*

* Kısaltmalar sadece peptit ve protein moleküllerindeki amino asit kalıntılarını kaydetmek için kullanılır. ** Gerekli amino asitler.

α-amino asitlerin adları, ikame terminolojisine göre oluşturulabilir, ancak önemsiz adları daha yaygın olarak kullanılır.

α-amino asitlerin önemsiz isimleri genellikle izolasyon kaynakları ile ilişkilendirilir. Serin, ipek fibroinin bir parçasıdır (lat. seri- ipeksi); Tirozin ilk olarak peynirden izole edildi (Yunancadan. Tyros- peynir); glutamin - tahıl glüteninden (ondan. Glüten- zamk); aspartik asit - kuşkonmaz filizlerinden (lat. Kuşkonmaz- Kuşkonmaz).

Vücutta birçok α-amino asit sentezlenir. Protein sentezi için gerekli olan bazı amino asitler vücutta oluşmaz ve dışarıdan alınması gerekir. Bu amino asitler denir vazgeçilmez(bkz. diyagram 12.1).

Esansiyel a-amino asitler şunları içerir:

valin izolösin metionin triptofan

lösin lisin treonin fenilalanin

α-Amino asitler, gruplara ayrılmalarının altında yatan özelliğe bağlı olarak çeşitli şekillerde sınıflandırılır.

Sınıflandırma özelliklerinden biri R radikalinin kimyasal doğasıdır.Bu özelliğe göre amino asitler alifatik, aromatik ve heterosiklik olarak ayrılır (bkz. Şema 12.1).

alifatikα -amino asitler. Bu en çok büyük grup. Bunun içinde amino asitler, ek sınıflandırma özellikleri kullanılarak alt bölümlere ayrılır.

Moleküldeki karboksil gruplarının ve amino gruplarının sayısına bağlı olarak:

Nötr amino asitler - her biri bir NH grubu 2 ve COOH;

Temel amino asitler - iki NH grubu 2 ve bir grup

COOH;

Asidik amino asitler - bir NH2 grubu ve iki COOH grubu.

Alifatik nötr amino asitler grubunda zincirdeki karbon atomlarının sayısının altıyı geçmediği not edilebilir. Aynı zamanda zincirde dört karbon atomlu amino asit yoktur ve beş ve altı karbon atomlu amino asitler sadece dallanmış bir yapıya sahiptir (valin, lösin, izolösin).

Alifatik radikal "ek" fonksiyonel gruplar içerebilir:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksil - aspartik ve glutamik asitler;

Tiyol - sistein;

Amid - asparajin, glutamin.

aromatikα -amino asitler. Bu grup, içlerindeki benzen halkalarının bir metilen grubu -CH ile ortak a-amino asit fragmanından ayrılacağı şekilde yapılan fenilalanin ve tirozini içerir. 2-.

heterosiklik α -amino asitler. Bu grupla ilgili olarak histidin ve triptofan, sırasıyla imidazol ve indol olmak üzere heterosikller içerir. Bu heterosikllerin yapısı ve özellikleri aşağıda tartışılmaktadır (bkz. 13.3.1; 13.3.2). Genel prensip heterosiklik amino asitlerin yapısı aromatik olanlarla aynıdır.

Heterosiklik ve aromatik a-amino asitler, alaninin β-ikameli türevleri olarak düşünülebilir.

Amino asit aynı zamanda kahraman halkaya aittir. prolin, ikincil amino grubunun pirolidin bileşimine dahil edildiği

α-amino asitlerin kimyasında büyük dikkat proteinlerin yapısının oluşumunda ve performanslarında önemli rol oynayan "yan" radikaller R'nin yapı ve özelliklerine verilir. biyolojik fonksiyonlar. "Yan" radikallerin polaritesi, radikallerde fonksiyonel grupların varlığı ve bu fonksiyonel grupların iyonlaşma kabiliyeti gibi özellikler büyük önem taşır.

Yan radikale bağlı olarak amino asitler aşağıdakilerle izole edilir: polar olmayan(hidrofobik) radikaller ve amino asitler c kutupsal(hidrofilik) radikaller.

İlk grup, alifatik yan radikalleri olan amino asitleri içerir - alanin, valin, lösin, izolösin, metionin - ve aromatik yan radikaller - fenilalanin, triptofan.

İkinci grup, radikalleri, vücut koşulları altında iyonlaşabilen (iyonik) veya iyonik duruma (noniyonik) dönüşemeyen polar fonksiyonel gruplar içeren amino asitleri içerir. Örneğin, tirozinde hidroksil grubu iyoniktir (fenolik bir yapıya sahiptir), serinde iyonik değildir (alkol yapısına sahiptir).

İyonojenik gruplara sahip polar amino asitler, belirli koşullar altında radikallerinde iyonik (anyonik veya katyonik) durumda olabilir.

12.1.2. stereoizomerizm

a-amino asitlerin temel yapı tipi, yani bir ve aynı karbon atomunun iki farklı fonksiyonel grup, bir radikal ve bir hidrojen atomu ile bağı, kendi içinde a-karbon atomunun kiralitesini önceden belirler. İstisna, en basit amino asit glisin H'dir. 2 NCH 2 Kiralite merkezi olmayan COOH.

α-amino asitlerin konfigürasyonu, konfigürasyon standardı - gliseraldehit ile belirlenir. Amino grubunun soldaki standart Fischer projeksiyon formülündeki konumu (l-gliserol aldehitteki OH grubuna benzer), sağdaki l-konfigürasyonuna - kiral karbon atomunun d-konfigürasyonuna karşılık gelir. İle R, S sisteminde, l serisinin tüm α-amino asitlerinin α-karbon atomu S-'ye sahiptir ve d-serisi R-konfigürasyonuna sahiptir (sistein istisnadır, bkz. 7.1.2).

Çoğu a-amino asit, molekülde bir asimetrik karbon atomu içerir ve optik olarak aktif iki enantiyomer ve bir optik olarak aktif olmayan rasemat olarak bulunur. Hemen hemen tüm doğal α-amino asitler l serisine aittir.

İzolösin, treonin ve 4-hidroksiprolin amino asitlerinin her biri, molekül başına iki kiralite merkezi içerir.

Bu tür amino asitler, her biri bir rasemat oluşturan iki çift enantiyomer olan dört stereoizomer olarak var olabilir. Enantiyomerlerden sadece biri hayvansal proteinler oluşturmak için kullanılır.

İzolösinin stereoizomerizmi, daha önce tartışılan treoninin stereoizomerizmine benzer (bkz. 7.1.3). Dört stereoizomerden proteinler, hem asimetrik karbon atomları С-α hem de С-β'nin S konfigürasyonuna sahip l-izolösin içerir. Lösine göre diastereomer olan diğer enantiyomer çiftinin adları ön eki kullanır. Merhaba-.

Rasematların dökümü. L serisinin a-amino asitlerini elde etmenin kaynağı, bunun için hidrolitik bölünmeye maruz kalan proteinlerdir. Bireysel enantiyomerlere olan büyük ihtiyaç nedeniyle (proteinlerin, tıbbi maddelerin vb. sentezi için), kimyasal sentetik rasemik amino asitlerin parçalanması için yöntemler. Tercihli enzimatik enzimlerle sindirim yöntemi. Şu anda, rasemik karışımları ayırmak için kiral sorbentler üzerinde kromatografi kullanılmaktadır.

12.1.3. Asit-baz özellikleri

Amino asitlerin amfoterisitesi asidik (COOH) ve bazik (NH 2) Moleküllerinde fonksiyonel gruplar. Amino asitler hem alkaliler hem de asitlerle tuz oluşturur.

Kristal haldeyken, a-amino asitler dipolar iyonlar olarak bulunurlar H3N+ - CHR-COO- (yaygın olarak kullanılan gösterim

amino asidin iyonize olmayan formdaki yapısı sadece kolaylık içindir).

Sulu bir çözeltide amino asitler, dipolar iyonların, katyonik ve anyonik formların denge karışımı olarak bulunur.

Denge pozisyonu ortamın pH'ına bağlıdır. Tüm amino asitler, kuvvetli asidik (pH 1-2) ortamda katyonik formlar ve kuvvetli alkalin (pH>11) ortamda anyonik formlar tarafından domine edilir.

İyonik yapı, amino asitlerin bir takım spesifik özelliklerini belirler: yüksek bir erime noktası (200 °C'nin üzerinde), suda çözünürlük ve polar olmayan organik çözücülerde çözünmezlik. Çoğu amino asidin suda iyi çözünme yeteneği biyolojik işlevlerini sağlamada önemli bir faktördür; amino asitlerin emilmesi, vücutta taşınması vb. ile ilişkilidir.

Brønsted teorisine göre tamamen protonlanmış bir amino asit (katyonik form), bir dibazik asittir,

Bir proton bağışlayarak, böyle bir dibazik asit, zayıf bir monobazik aside dönüşür - bir asit grubu NH olan bir dipolar iyon 3 + . Dipolar iyonun deprotonasyonu, bir Bronsted bazı olan karboksilat iyonu olan amino asidin anyonik formuyla sonuçlanır. Değerler karakterize eder

amino asitlerin karboksil grubunun asidik özellikleri genellikle 1 ila 3 arasında değişir; değerler pK a2 amonyum grubunun asitliğini karakterize eden - 9'dan 10'a (Tablo 12.1).

Tablo 12.1.En önemli α-amino asitlerin asit-baz özellikleri

Denge pozisyonu, yani, belirli pH değerlerinde sulu bir çözeltide farklı amino asit formlarının oranı, radikalin yapısına, esas olarak ek rol oynayan iyonojenik grupların varlığına bağlıdır. asidik ve bazik merkezler.

Dipolar iyonların konsantrasyonunun maksimum olduğu ve amino asidin katyonik ve anyonik formlarının minimum konsantrasyonlarının eşit olduğu pH değerine denir.izoelektrik nokta (p/).

Doğalα -amino asitler. Bu amino asitler önemlipINH2 grubunun -/- etkisinin etkisi altında karboksil grubunu daha fazla iyonize etme kabiliyeti nedeniyle 7'den (5.5-6.3) biraz daha düşüktür. Örneğin, alaninin pH 6.0'da bir izoelektrik noktası vardır.

Ekşiα -amino asitler. Bu amino asitler, radikalde ek bir karboksil grubuna sahiptir ve kuvvetli asidik bir ortamda tamamen protonlanmış bir formdadır. Asidik amino asitler tribaziktir (Bröndsted'e göre) üç anlamı vardır.pK bir,aspartik asit örneğinde görüldüğü gibi (p/ 3.0).

Asidik amino asitler (aspartik ve glutamin) için, izoelektrik nokta 7'nin çok altında bir pH'tadır (bkz. Tablo 12.1). Vücutta fizyolojik pH değerlerinde (örneğin kan pH 7.3-7.5), bu asitler her iki karboksil grubu da iyonize olduğundan anyonik formdadır.

Anaα -amino asitler. Bazik amino asitler söz konusu olduğunda, izoelektrik noktalar 7'nin üzerindeki pH bölgesindedir. Kuvvetli asidik bir ortamda, bu bileşikler aynı zamanda iyonlaşma aşamaları lizin (p/ 9.8) kullanılarak gösterilen tribazik asitlerdir. .

Vücutta bazik amino asitler katyon şeklindedir, yani her iki amino grubu da protonlanmıştır.

Genel olarak, α-amino asitlerin hiçbiri canlıdaizoelektrik noktasında bulunmaz ve sudaki en düşük çözünürlüğe karşılık gelen duruma düşmez. Vücuttaki tüm amino asitler iyonik formdadır.

12.1.4. Analitik olarak önemli reaksiyonlar α -amino asitler

α-Amino asitler, heterofonksiyonel bileşikler olarak hem karboksil hem de amino gruplarının karakteristik reaksiyonlarına girerler. Amino asitlerin bazı kimyasal özellikleri, radikaldeki fonksiyonel gruplardan kaynaklanmaktadır. Bu bölüm, amino asitlerin tanımlanması ve analizi için pratik önemi olan reaksiyonları tartışır.

eterleşme.Amino asitlerin bir asit katalizörü (örneğin gaz halindeki hidrojen klorür) mevcudiyetinde alkollerle reaksiyonu, iyi verimle hidroklorürler şeklinde esterler verir. Serbest esterleri izole etmek için reaksiyon karışımı gazlı amonyak ile işlenir.

Amino asitlerin esterleri dipolar bir yapıya sahip değildir, bu nedenle orijinal asitlerin aksine organik çözücülerde çözünürler ve uçucudurlar. Bu nedenle glisin, yüksek erime noktasına (292°C) sahip kristal bir madde iken, metil esteri 130°C kaynama noktasına sahip bir sıvıdır. Amino asit esterlerinin analizi, gaz-sıvı kromatografisi kullanılarak gerçekleştirilebilir.

Formaldehit ile reaksiyon. Pratik öneme sahip olan, amino asitlerin metotla nicel olarak belirlenmesinin temelini oluşturan formaldehit ile reaksiyondur. resmi titrasyon(Sorensen yöntemi).

Amino asitlerin amfoterik doğası, analitik amaçlar için alkali ile doğrudan titrasyonlarına izin vermez. Amino asitler formaldehit ile reaksiyona girdiğinde, nispeten kararlı amino alkoller (bakınız 5.3) elde edilir - serbest karboksil grubu daha sonra alkali ile titre edilen N-hidroksimetil türevleri.

kaliteli reaksiyonlar. Amino asitlerin ve proteinlerin kimyasının bir özelliği, daha önce kimyasal analizin temelini oluşturan çok sayıda kalitatif (renk) reaksiyonun kullanılmasıdır. Şu anda, fizikokimyasal yöntemler kullanılarak çalışmalar yapıldığında, örneğin kromatografik analizde α-amino asitleri tespit etmek için birçok kalitatif reaksiyon kullanılmaya devam etmektedir.

şelatlama. Ağır metal katyonları ile, iki işlevli bileşikler olarak a-amino asitler, örneğin hafif koşullar altında taze hazırlanmış bakır (11) hidroksit ile kompleks içi tuzlar oluşturur, iyi kristalize edilmiş şelat tuzları elde edilir.

mavi bakır(11) tuzları (α-amino asitleri saptamak için spesifik olmayan yöntemlerden biri).

ninhidrin reaksiyonu. α-amino asitlerin genel kalitatif reaksiyonu, ninhidrin ile reaksiyondur. Reaksiyon ürünü, kromatogramlarda (kağıt üzerinde, ince bir tabaka halinde) amino asitlerin görsel tespiti için ve ayrıca amino asit analizörlerinde spektrofotometrik tayin için kullanılan mavi-mor bir renge sahiptir (ürün, ışığı emer 550- 570 nm bölge).

Deaminasyon. Laboratuvar koşulları altında, bu reaksiyon, nitröz asidin a-amino asitler üzerindeki etkisiyle gerçekleştirilir (bkz. 4.3). Bu durumda, karşılık gelen a-hidroksi asit oluşur ve hacmi reaksiyona giren amino asit miktarını yargılamak için kullanılan gaz halindeki nitrojen salınır (Van Slyke yöntemi).

ksantoprotein reaksiyonu. Bu reaksiyon, aromatik ve heterosiklik amino asitleri - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan - tespit etmek için kullanılır. Örneğin, konsantre nitrik asidin tirozin üzerindeki etkisi altında sarı renkli bir nitro türevi oluşur. Alkali bir ortamda, fenolik hidroksil grubunun iyonlaşması ve anyonun konjugasyona katkısının artması nedeniyle renk turuncu olur.

Bireysel amino asitlerin saptanmasına izin veren bir dizi özel reaksiyon da vardır.

triptofan ortaya çıkan kırmızı-mor renk ile sülfürik asit ortamında p-(dimetilamino)benzaldehit ile reaksiyonla tespit edildi (Ehrlich reaksiyonu). Bu reaksiyon, protein sindirim ürünlerindeki triptofanı ölçmek için kullanılır.

sistein içerdiği merkapto grubunun reaktivitesine bağlı olarak çeşitli kalitatif reaksiyonlarla saptanır. Örneğin, kurşun asetat (CH3COO)2Pb içeren bir protein çözeltisi alkali bir ortamda ısıtıldığında, proteinlerde sistein varlığını gösteren siyah bir kurşun sülfür PbS çökeltisi oluşur.

12.1.5. biyolojik olarak önemli kimyasal reaksiyonlar

Vücutta, çeşitli enzimlerin etkisi altında, amino asitlerin bir dizi önemli kimyasal dönüşümü gerçekleştirilir. Bu tür dönüşümler arasında transaminasyon, dekarboksilasyon, eliminasyon, aldol bölünmesi, oksidatif deaminasyon ve tiyol gruplarının oksidasyonu yer alır.

transaminasyon α-okso asitlerden α-amino asitlerin biyosentezinin ana yoludur. Amino grubunun vericisi, hücrelerde yeterli miktarda veya fazla miktarda bulunan bir amino asit, alıcısı ise a-okso asittir. Bu durumda amino asit, bir okso aside ve okso asit, karşılık gelen radikal yapısına sahip bir amino aside dönüştürülür. Sonuç olarak, transaminasyon, amino ve okso gruplarının değiş tokuşunun tersine çevrilebilir bir işlemidir. Böyle bir reaksiyonun bir örneği, 2-oksoglutarik asitten l-glutamik asidin hazırlanmasıdır. Verici amino asit, örneğin, l-aspartik asit olabilir.

α-Amino asitler, karboksil grubuna göre α-pozisyonunda elektron çeken bir amino grubu içerir (daha kesin olarak, protonlanmış amino grubu NH 3 +), dekarboksilasyon yapabildikleri ile bağlantılı olarak.

eliminasyonkarboksil grubuna β-pozisyonundaki yan radikalin, örneğin hidroksil veya tiyol gibi bir elektron çeken fonksiyonel grup içerdiği amino asitlerin karakteristiği. Bölünmeleri, kolayca tautomerik imino asitlere dönüşen (keto-enol tautomerizmine benzer) ara reaktif a-enamino asitlere yol açar. α-İmino asitler, C=N bağındaki hidrasyon ve ardından amonyak molekülünün eliminasyonu sonucunda α-okso asitlere dönüştürülür.

Bu tür dönüşüm denir eliminasyon-hidrasyon. Bir örnek, serinden piruvik asidin hazırlanmasıdır.

aldol bölünmesi β-pozisyonunda bir hidroksil grubu içeren α-amino asitler durumunda meydana gelir. Örneğin serin, glisin ve formaldehit oluşturmak üzere parçalanır (ikincisi serbest formda salınmaz, hemen koenzime bağlanır).

oksidatif deaminasyon enzimler ve koenzim NAD+ veya NADP+ içerebilir (bkz. 14.3). α-Amino asitler, sadece transaminasyon yoluyla değil, aynı zamanda oksidatif deaminasyon yoluyla α-okso asitlere dönüştürülebilir. Örneğin, l-glutamik asitten a-oksoglutarik asit oluşur. Reaksiyonun ilk aşaması, glutamik asidin a-iminoglutarik aside dehidrojenasyonunu (oksidasyonunu) içerir.

asitler. İkinci aşamada, a-oksoglutarik asit ve amonyak elde edilen bir hidroliz meydana gelir. Hidroliz aşaması, enzimin katılımı olmadan ilerler.

α-okso asitlerin indirgeyici aminasyonu ters yönde ilerler. Her zaman hücrelerde bulunan (karbonhidrat metabolizmasının bir ürünü olarak) a-oksoglutarik asit, bu şekilde L-glutamik aside dönüştürülür.

Tiyol gruplarının oksidasyonu hücrede bir dizi redoks işlemi sağlayan sistein ve sistin kalıntılarının karşılıklı dönüşümlerinin temelini oluşturur. Sistein, tüm tiyoller gibi (bakınız 4.1.2), bir disülfid, sistin oluşturmak üzere kolayca oksitlenir. Sistin içindeki disülfid bağı kolayca indirgenerek sistein oluşturur.

Tiyol grubunun kolayca oksitlenme kabiliyeti nedeniyle sistein, oksitleme kabiliyeti yüksek maddelere maruz kaldığında koruyucu bir işlev görür. Ayrıca, anti-radyasyon etkisi gösteren ilk ilaçtı. Sistein, farmasötik uygulamada bir ilaç stabilizatörü olarak kullanılır.

Sisteinin sitine dönüştürülmesi, örneğin indirgenmiş glutatyonda disülfid bağlarının oluşumuna yol açar.

(bkz. 12.2.3).

12.2. Peptitlerin ve proteinlerin birincil yapısı

Peptitlerin bir molekülde (10 bine kadar moleküler ağırlığa karşılık gelen) 100'e kadar amino asit kalıntısı ve proteinler - 100'den fazla amino asit kalıntısı (10 binden birkaç milyona kadar moleküler ağırlık) içerdiğine inanılmaktadır.

Buna karşılık, peptit grubunda ayırt etmek gelenekseldir. oligopeptitler zincirde 10'dan fazla amino asit kalıntısı içermeyen (düşük moleküler ağırlıklı peptitler) ve polipeptitler, zinciri 100'e kadar amino asit kalıntısı içerir. 100'e yaklaşan veya biraz aşan amino asit kalıntısı sayısına sahip makromoleküller, polipeptit ve protein kavramları ile ayırt edilmez, bu terimler genellikle eşanlamlı olarak kullanılır.

Bir peptit ve protein molekülü, monomer birimleri arasında bir peptit (amid) bağının oluşumu ile ilerleyen a-amino asitlerin polikondenzasyonunun bir ürünü olarak resmi olarak temsil edilebilir (Şema 12.2).

Poliamid zincirinin yapısı, tüm peptit ve protein çeşitleri için aynıdır. Bu zincir dalsız bir yapıya sahiptir ve birbirini izleyen peptit (amid) grupları -CO-NH- ve -CH(R)- parçalarından oluşur.

Serbest NH grubuna sahip bir amino asit içeren zincirin bir ucu 2, N-terminali, diğeri - C-terminali,

Şema 12.2.Peptit zinciri oluşturma ilkesi

serbest COOH grubuna sahip bir amino asit içerir. Peptit ve protein zincirleri N-ucundan yazılır.

12.2.1. Peptit grubunun yapısı

Peptit (amid) grubu -СО-NH-'de, karbon atomu sp2 hibridizasyonu durumundadır. Azot atomunun yalnız elektron çifti, C=O çift bağının π-elektronları ile konjugasyona girer. Elektronik yapı açısından, peptit grubu, elektron yoğunluğunun daha elektronegatif oksijen atomuna doğru kaydırıldığı üç merkezli p, π-konjuge bir sistemdir (bkz. 2.3.1). Konjuge bir sistem oluşturan C, O ve N atomları aynı düzlemdedir. Amit grubundaki elektron yoğunluğu dağılımı, (I) ve (II) sınır yapıları veya sırasıyla NH ve C=O gruplarının +M- ve -M-etkilerinden dolayı elektron yoğunluğu kayması (III) kullanılarak temsil edilebilir.

Konjugasyonun bir sonucu olarak, bağ uzunluklarında bir miktar hizalanma meydana gelir. C=O çift bağı, 0.121 nm'lik olağan uzunluğa karşı 0.124 nm'ye uzar ve CN bağı, olağan durumda 0.147 nm'ye kıyasla 0.132 nm kısalır (Şekil 12.1). Peptit grubundaki düzlemsel konjuge sistem, C-N bağı etrafında dönmeyi zorlaştırır (dönme bariyeri 63-84 kJ/mol'dür). Böylece, elektronik yapı oldukça katı bir düz peptit grubunun yapısı.

Olarak Şekil l'de görülebilir. 12.1'de, amino asit kalıntılarının a-karbon atomları, CN bağının karşı taraflarındaki peptit grubunun düzleminde, yani daha uygun bir trans konumunda bulunur: bu durumda amino asit kalıntılarının yan radikalleri R olacaktır. uzayda birbirinden en uzak.

Polipeptit zinciri, şaşırtıcı bir şekilde tek biçimli bir yapıya sahiptir ve bir dizi açılı dizi olarak temsil edilebilir.

Pirinç. 12.1.Peptit grubunun -CO-NH- ve amino asit kalıntılarının a-karbon atomlarının düzlemsel düzenlemesi

α-karbon atomları aracılığıyla Сα-N ve Сα-Сsp bağları ile birbirine bağlanan peptit gruplarının düzlemlerinin birbirine 2 (Şekil 12.2). Bu tekli bağlar etrafındaki dönüş, amino asit kalıntılarının yan radikallerinin uzaysal düzenlenmesindeki zorluklardan dolayı çok sınırlıdır. Böylece, peptit grubunun elektronik ve uzaysal yapısı, bir bütün olarak polipeptit zincirinin yapısını büyük ölçüde belirler.

Pirinç. 12.2.Polipeptit zincirindeki peptit gruplarının düzlemlerinin karşılıklı konumu

12.2.2. Bileşim ve amino asit dizisi

Düzgün yapılandırılmış bir poliamid zinciriyle, peptitlerin ve proteinlerin özgüllüğü en önemli iki özellik tarafından belirlenir - amino asit bileşimi ve amino asit dizisi.

Peptitlerin ve proteinlerin amino asit bileşimi, onları oluşturan a-amino asitlerin doğası ve nicel oranıdır.

Amino asit bileşimi, peptit ve protein hidrolizatlarının, esas olarak kromatografik yöntemlerle analiz edilmesiyle belirlenir. Şu anda, bu tür analizler, amino asit analizörleri kullanılarak gerçekleştirilmektedir.

Amid bağları hem asidik hem de alkali koşullarda hidrolize olabilir (bkz. 8.3.3). Peptitler ve proteinler, daha kısa zincirler oluşturmak için hidrolize edilir - bu sözde kısmi hidroliz, veya bir amino asit karışımı (iyonik formda) - tam hidroliz.Çoğu amino asit alkali hidroliz koşulları altında kararsız olduğundan tipik olarak hidroliz asidik bir ortamda gerçekleştirilir. Asparagin ve glutaminin amid gruplarının da hidrolize uğradığına dikkat edilmelidir.

Peptitlerin ve proteinlerin birincil yapısı, amino asit dizisidir, yani a-amino asit kalıntılarının değişim sırasıdır.

Birincil yapı, zincirin her iki ucundan amino asitlerin sıralı bölünmesi ve bunların tanımlanması ile belirlenir.

12.2.3. Peptidlerin yapısı ve isimlendirilmesi

Peptid adları, N-terminalinden başlayarak bir son ek eklenerek amino asit kalıntılarının sıralı olarak listelenmesiyle oluşturulur.-il, tam adının korunduğu son C-terminal amino asit hariç. Başka bir deyişle, isimler

“kendi” COOH grupları nedeniyle peptit bağı oluşumuna giren amino asitler peptit adına -il: alanil, valil vb. (aspartik ve glutamik asitlerin kalıntıları için sırasıyla "aspartil" ve "glutamil" isimleri kullanılır). Amino asitlerin adları ve sembolleri, amino asitlere ait olduklarını gösterir. ben -satır, aksi belirtilmedikçe ( d veya dl).

Bazen, H (amino grubunun bir parçası olarak) ve OH (karboksil grubunun bir parçası olarak) sembolleriyle kısaltılmış gösterimde, terminal amino asitlerin fonksiyonel gruplarının ikamesizliği belirtilir. Bu yöntem, peptitlerin fonksiyonel türevlerini göstermek için uygundur; örneğin, yukarıdaki peptidin C-terminal amino asidindeki amidi H-Asn-Gly-Phe-NH2 olarak yazılır.

Peptitler tüm organizmalarda bulunur. Proteinlerin aksine, daha heterojen bir amino asit bileşimine sahiptirler; özellikle genellikle amino asitleri içerirler. d -diziler. Yapısal olarak da daha çeşitlidirler: döngüsel parçalar, dallı zincirler vb. içerirler.

Tripeptitlerin en yaygın temsilcilerinden biri - glutatyon-Bütün hayvanların vücudunda, bitkilerde ve bakterilerde bulunur.

Glutatyon bileşimindeki sistein, glutatyonun hem indirgenmiş hem de oksitlenmiş formlarda bulunma olasılığını belirler.

Glutatyon bir dizi redoks işleminde yer alır. Bir protein koruyucusu, yani serbest SH tiyol gruplarına sahip proteinleri -S-S- disülfid bağlarının oluşumu ile oksidasyondan koruyan bir madde işlevini yerine getirir. Bu, böyle bir işlemin istenmediği proteinler için geçerlidir. Bu durumlarda glutatyon oksitleyici ajanın etkisini üstlenir ve böylece proteini "korur". Glutatyonun oksidasyonu sırasında, bir disülfid bağı nedeniyle iki tripeptit fragmanının moleküller arası çapraz bağlanması meydana gelir. İşlem tersine çevrilebilir.

12.3. Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısı

Yüksek moleküler polipeptitler ve proteinler, birincil yapı ile birlikte, daha yüksek organizasyon seviyeleri ile karakterize edilir. ikincil, üçüncül ve Kuvaterner yapılar.

İkincil yapı, ana polipeptit zincirinin uzaysal oryantasyonu ile tanımlanırken, üçüncül yapı, tüm protein molekülünün üç boyutlu mimarisi ile tanımlanır. Hem ikincil hem de üçüncül yapı, makromoleküler zincirin uzayda düzenli düzenlenmesi ile ilişkilidir. Proteinlerin üçüncül ve kuaterner yapısı biyokimya dersinde tartışılır.

Polipeptit zinciri için en uygun konformasyonlardan birinin, uzayda sağ-elli bir sarmal şeklinde dizilim olduğu hesaplanarak gösterilmiştir. α-sarmal(Şek. 12.3, a).

Bir α-sarmal polipeptit zincirinin uzamsal düzenlemesi, belirli bir çevreyi sardığını hayal ederek hayal edilebilir.

Pirinç. 12.3.polipeptit zincirinin a-sarmal yapısı

silindir (bkz. Şekil 12.3, b). Ortalama olarak, sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit kalıntısı vardır, sarmal aralığı 0,54 nm ve çap 0,5 nm'dir. İki bitişik peptit grubunun düzlemleri 108°'lik bir açıyla bulunur ve amino asitlerin yan radikalleri sarmalın dış tarafındadır, yani bunlar sanki silindirin yüzeyinden yönlendirilir.

Böyle bir zincir konformasyonunun sabitlenmesindeki ana rol, her birinin birinci karbonil oksijen atomu ile her beşinci amino asit kalıntısının NH grubunun hidrojen atomu arasındaki a-sarmalında oluşturulan hidrojen bağları tarafından oynanır.

Hidrojen bağları, α sarmalının eksenine neredeyse paralel olarak yönlendirilir. Zinciri bükülmüş durumda tutarlar.

Tipik olarak, protein zincirleri tamamen sarmal değildir, sadece kısmen sarılır. Miyoglobin ve hemoglobin gibi proteinler, miyoglobin zinciri gibi oldukça uzun a-sarmal bölgeler içerir.

%75 oranında spiralleştirildi. Diğer birçok proteinde zincirdeki sarmal bölgelerin oranı küçük olabilir.

Polipeptitlerin ve proteinlerin başka bir ikincil yapısı türü, β-yapısı, olarak da adlandırılır katlanmış levha, veya katlanmış katman. Katlanmış tabakalar, bu zincirlerin peptit grupları arasında birçok hidrojen bağıyla bağlanan uzun polipeptit zincirleri içerir (Şekil 12.4). Birçok protein aynı anda α-sarmal ve β-yaprak yapıları içerir.

Pirinç. 12.4.Polipeptit zincirinin katlanmış bir tabaka şeklindeki ikincil yapısı (β yapısı)

Amino asitler.

Amino asitler(aminokarboksilik asitler) - molekülü aynı anda içeren organik bileşikler karboksil (-COOH) ve amin grupları (-NH2).

Amino asitlerin yapısı aşağıdaki genel formülle ifade edilebilir,
(nerede R- çeşitli fonksiyonel gruplar içerebilen hidrokarbon radikali).

Amino asitler türev sayılabilir karboksilik asitler bir veya daha fazla hidrojen atomunun yer değiştirdiği amin grupları (-NH2).

Bir örnek en basitidir: aminoasetik asit veya glisin ve aminopropiyonik asit veya alanin:

Amino asitlerin kimyasal özellikleri

Amino asitler - amfoterik bileşikler, yani koşullara bağlı olarak hem bazik hem de asidik özellikler gösterebilirler.

Karboksil grubu nedeniyle ( -COOH) bazlarla tuzlar oluştururlar.
Amino grubu nedeniyle ( -NH2) asitlerle tuzlar oluşturur.

Hidrojen iyonu, karboksilden ayrılma sırasında ayrılır ( -O) amino asit, bir amonyum grubu oluşumu ile amino grubuna geçebilir ( NH3+).

Bu nedenle amino asitler vardır ve bipolar iyonlar (iç tuzlar) şeklinde de reaksiyona girerler.

Bu, bir karboksil ve bir amino grubu içeren amino asit çözeltilerinin nötr bir reaksiyona sahip olduğunu açıklar.

alfa amino asitler

Moleküllerden amino asitler protein molekülleri inşa edilir proteinler mineral asitler, alkaliler veya enzimlerin etkisi altında tamamen hidrolize edildiğinde, amino asit karışımları oluşturarak ayrışır.

Doğal olarak oluşan amino asitlerin toplam sayısı 300'e ulaşır, ancak bazıları oldukça nadirdir.

Amino asitler arasında en önemli 20'lik bir grup ayırt edilir. Tüm proteinlerde bulunurlar ve denir. alfa amino asitler.

alfa amino asitler suda çözünen kristal maddelerdir. Birçoğunun tatlı bir tadı var. Bu özellik, alfa-amino asit serisindeki ilk homolog adına yansıtılır - glisin, aynı zamanda doğal bir malzemede bulunan ilk alfa-amino asitti.

Aşağıda alfa amino asitlerin bir listesini içeren bir tablo bulunmaktadır:

İsim	formül	kalıntı adı
Alifatik radikallere sahip amino asitler
OH grubu
		sör
		Thr
COOH grubu içeren radikallere sahip amino asitler
		asp
		Glu
içeren radikalleri olan amino asitler NH2CO-grup
		asn
		Gln
içeren radikalleri olan amino asitler NH2-grup
		Lys
		bağımsız değişken
Kükürt içeren radikallere sahip amino asitler
		Cys
		Tanışmak
Aromatik radikallere sahip amino asitler
		fe
		Tir
Heterosiklik radikallere sahip amino asitler
		trp
		Onun
		profesyonel

Gerekli amino asitler

ana kaynak alfa amino asitler hayvan organizması için besin proteinleridir.

Vücutta birçok alfa-amino asit sentezlenirken, protein sentezi için gerekli olan bazı alfa-amino asitler vücutta sentezlenmez ve yemekle birlikte dışarıdan gelmeli. Bu amino asitler denir vazgeçilmez. İşte onların listesi:

amino asit adı	yemeğin adı
	tahıllar, baklagiller, et, mantarlar, süt ürünleri, yer fıstığı
	badem, kaju fıstığı, tavuk eti, nohut (nohut), yumurta, balık, mercimek, karaciğer, et, çavdar, çoğu tohum, soya
	et, balık, mercimek, fındık, çoğu tohum, tavuk, yumurta, yulaf, kahverengi (soyulmamış) pirinç
	balık, et, süt ürünleri, buğday, fındık, amaranth
	süt, et, balık, yumurta, fasulye, fasulye, mercimek ve soya
	süt ürünleri, yumurta, fındık, fasulye
	baklagiller, yulaf, muz, kuru hurma, yer fıstığı, susam, çam fıstığı, süt, yoğurt, süzme peynir, balık, tavuk, hindi, et
	baklagiller, fındık, sığır eti, tavuk eti, balık, yumurta, süzme peynir, süt
	kabak çekirdeği, domuz eti, sığır eti, yer fıstığı, susam, yoğurt, İsviçre peyniri
	ton balığı, somon, domuz bonfile, dana fileto, tavuk göğsü, soya fasulyesi, fıstık, mercimek

Bazı, genellikle doğuştan gelen hastalıklarda, esansiyel asitlerin listesi genişlemektedir. Örneğin, fenilketonüri ile insan vücudu başka bir alfa-amino asit sentezlemez - tirozin, sağlıklı insanların vücudunda fenilalanin hidroksilasyonu ile elde edilir.

Amino asitlerin tıbbi uygulamada kullanımı

alfa amino asitlerönemli bir konum işgal etmek azot metabolizması. Birçoğu tıbbi uygulamada şu şekilde kullanılmaktadır: ilaçlar doku metabolizmasını etkiler.

Yani, glutamik asit merkezi sinir sistemi hastalıklarını tedavi etmek için kullanılır, metionin ve histidin- karaciğer hastalıklarının tedavisi ve önlenmesi, sistein- Göz hastalıkları.

Amino asitler, proteinleri oluşturan yapısal kimyasal birimler veya "yapı taşlarıdır". Amino asitler, diğer en önemli iki besin maddesi olan karbonhidratlar ve yağlardan temel kimyasal farkı olan %16 azottur. Amino asitlerin vücut için önemi, proteinlerin tüm yaşam süreçlerinde oynadığı büyük rol tarafından belirlenir.

En büyük hayvanlardan küçük mikroplara kadar her canlı organizma proteinlerden oluşur. Canlı organizmalarda meydana gelen tüm süreçlerde çeşitli protein formları yer alır. İnsan vücudunda proteinler kasları, bağları, tendonları, tüm organları ve bezleri, saçları, tırnakları oluşturur. Proteinler sıvıların ve kemiklerin bir parçasıdır. Vücuttaki tüm süreçleri katalize eden ve düzenleyen enzimler ve hormonlar da proteinlerdir. Vücuttaki bu besinlerin eksikliği, su dengesizliğine yol açarak şişmeye neden olabilir.

Vücuttaki her protein benzersizdir ve belirli amaçlar için bulunur. Proteinler birbirinin yerine kullanılamaz. Vücutta bulunan proteinlerin parçalanması sonucu oluşan amino asitlerden sentezlenirler. Gıda Ürünleri. Bu nedenle, beslenmenin en değerli unsurları proteinlerin kendisi değil, amino asitlerdir. Amino asitlerin insan vücudunun doku ve organlarını oluşturan proteinleri oluşturmasına ek olarak, bazıları nörotransmitter (nörotransmitter) olarak işlev görür veya bunların öncüleridir.

Nörotransmitterler, sinir uyarılarını bir sinir hücresinden diğerine ileten kimyasallardır. Bu nedenle, bazı amino asitler beynin normal çalışması için gereklidir. Amino asitler, vitamin ve minerallerin işlevlerini yeterince yerine getirmelerine katkıda bulunur. Bazı amino asitler doğrudan kas dokusuna enerji sağlar.

İnsan vücudunda karaciğerde birçok amino asit sentezlenir. Bununla birlikte, bazıları vücutta sentezlenemez, bu nedenle bir kişinin onları yiyeceklerle alması gerekir. Bu esansiyel amino asitler arasında histidin, izolösin, lösin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan ve valin bulunur. Karaciğerde sentezlenen amino asitler: alanin, arginin, asparagin, aspartik asit, sitrülin, sistein, gama-aminobütirik asit, glutamin ve glutamik asit, glisin, ornitin, prolin, serin, taurin, tirozin.

Vücutta protein sentezi süreci devam etmektedir. En az bir esansiyel amino asidin eksik olması durumunda protein oluşumu durur. Bu, hazımsızlıktan depresyona ve bodur büyümeye kadar çeşitli ciddi sorunlara yol açabilir.

Böyle bir durum nasıl ortaya çıkıyor? Tahmin edebileceğinizden daha kolay. Diyetiniz dengeli ve yeterli protein tüketiyor olsanız bile birçok faktör buna yol açar. Gastrointestinal sistemdeki malabsorpsiyon, enfeksiyon, travma, stres, bazı ilaçlar, yaşlanma süreci ve vücuttaki diğer besin dengesizliklerinin tümü esansiyel amino asit eksikliklerine yol açabilir.

Yukarıdakilerin hepsinin, çok miktarda protein yemenin tüm sorunları çözmeye yardımcı olacağı anlamına gelmediği akılda tutulmalıdır. Aslında, sağlığın korunmasına katkıda bulunmaz.

Protein fazlalığı, protein metabolizmasının ürünlerini işlemesi gereken böbrekler ve karaciğer için ek stres yaratır, asıl olanı amonyaktır. Vücut için çok toksiktir, bu nedenle karaciğer onu hemen üreye dönüştürür, daha sonra kan dolaşımına girerek süzülüp atıldığı böbreklere gider.

Protein miktarı çok yüksek olmadığı ve karaciğer iyi çalıştığı sürece amonyak hemen nötralize edilir ve zarar vermez. Ancak fazla miktarda bulunursa ve karaciğer nötralizasyonu ile baş edemezse (yetersiz beslenme, hazımsızlık ve/veya karaciğer hastalığı sonucu), kanda toksik düzeyde amonyak oluşur. Bu durumda hepatik ensefalopati ve komaya kadar birçok ciddi sağlık sorunu ortaya çıkabilir.

Çok yüksek bir üre konsantrasyonu da böbrek hasarına ve sırt ağrısına neden olur. Bu nedenle önemli olan miktar değil, besinlerle birlikte tüketilen proteinlerin kalitesidir. Şu anda, biyolojik olarak aktif gıda takviyeleri formunda esansiyel ve esansiyel olmayan amino asitleri elde etmek mümkündür.

Bu özellikle çeşitli hastalıklarda ve azaltma diyetleri kullanıldığında önemlidir. Vejetaryenler, vücudun normal protein sentezi için gerekli olan her şeyi alabilmesi için esansiyel amino asitler içeren bu tür takviyelere ihtiyaç duyar.

Mevcut farklı şekiller amino asitler içeren takviyeler. Amino asitler, bazı multivitaminlerin, protein karışımlarının bir parçasıdır. Amino asit kompleksleri içeren veya bir veya iki amino asit içeren ticari olarak temin edilebilen formüller vardır. Çeşitli şekillerde sunulurlar: kapsüller, tabletler, sıvılar ve tozlar.

Çoğu amino asit iki şekilde bulunur, birinin kimyasal yapısı diğerinin ayna görüntüsüdür. D-sistin ve L-sistin gibi D- ve L-formları olarak adlandırılırlar.

D dekstra (Latince sağda) ve L levo (sırasıyla sol) anlamına gelir. Bu terimler, belirli bir molekülün kimyasal yapısı olan sarmalın dönüş yönünü belirtir. Hayvan ve bitki organizmalarının proteinleri esas olarak amino asitlerin L formları tarafından oluşturulur (D, L formları ile temsil edilen fenilalanin hariç).

L-amino asitler içeren gıda takviyelerinin insan vücudunun biyokimyasal süreçleri için daha uygun olduğu düşünülmektedir.
Serbest veya bağlanmamış amino asitler en saf formdur. Bu nedenle, bir amino asit takviyesi seçerken, Amerikan Farmakopesi (USP) tarafından standartlaştırıldığı gibi L-kristal amino asitler içeren ürünler tercih edilmelidir. Sindirilmeleri gerekmez ve doğrudan kan dolaşımına emilirler. Oral uygulamadan sonra çok hızlı emilirler ve kural olarak alerjik reaksiyonlara neden olmazlar.

Bireysel amino asitler aç karnına, en iyisi sabahları veya az miktarda B6 ve C vitaminleri ile öğünler arasında alınır. Tüm temel amino asitleri içeren bir amino asit kompleksi alıyorsanız, bu en iyi 30 dakika sonra veya sonra yapılır. Yemekten 30 dakika önce. Hem tek tek esansiyel amino asitleri hem de bir amino asit kompleksini almak en iyisidir, ancak farklı zaman. Ayrı amino asitler özellikle yüksek dozlarda uzun süre alınmamalıdır. 2 ay ara ile 2 ay içinde alımı tavsiye edin.

alanin

Alanin, glikoz metabolizmasının normalleşmesine katkıda bulunur. Alanin fazlalığı ile Epstein-Barr virüsü enfeksiyonu ve ayrıca kronik yorgunluk sendromu arasında bir ilişki kurulmuştur. Alaninin bir formu olan beta-alanin, vücuttaki en önemli katalizörlerden biri olan pantotenik asit ve koenzim A'nın bir bileşenidir.

arginin

Arginin, kanserli olanlar da dahil olmak üzere tümörlerin büyümesini uyararak yavaşlatır. bağışıklık sistemi organizma. T-lenfositleri üreten timusun aktivitesini ve boyutunu arttırır. Bu bağlamda, arginin, HIV enfeksiyonu ve malign neoplazmalardan muzdarip insanlar için yararlıdır.

Karaciğer hastalıkları (siroz ve yağlı dejenerasyon) için de kullanılır, karaciğerde detoksifikasyon süreçlerini destekler (öncelikle amonyağın nötralizasyonu). Seminal sıvı arginin içerir, bu nedenle bazen erkeklerde kısırlık tedavisinde kullanılır. Ayrıca bağ dokusunda ve deride çok miktarda arginin bulunur, bu nedenle kullanımı çeşitli yaralanmalarda etkilidir. Arginin, kas dokusunda önemli bir metabolik bileşendir. Vücuttaki fazla nitrojenin taşınmasında ve nötralizasyonunda rol oynadığı için vücutta optimal bir nitrojen dengesinin korunmasına yardımcı olur.

Arginin, vücut yağ depolarında bir miktar azalmaya neden olduğu için kilo vermeye yardımcı olur.

Arginin birçok enzim ve hormonun bir parçasıdır. Vazopressin (hipofiz hormonu) bileşeni olarak pankreas tarafından insülin üretimini uyarıcı etkiye sahiptir ve büyüme hormonunun sentezine yardımcı olur. Arginin vücutta sentezlense de yenidoğanlarda üretimi azalabilir. Arginin kaynakları çikolatadır. hindistancevizi, süt ürünleri, jelatin, et, yulaf, yer fıstığı, soya fasulyesi, ceviz, beyaz un, buğday ve buğday tohumu.

Herpes simpleks dahil viral enfeksiyonları olan kişiler arginin takviyesi almamalı ve arginin açısından zengin gıdalardan kaçınmalıdır. Hamile ve emziren anneler arginin takviyesi almamalıdır. Eklem ve bağ dokusu hastalıkları, bozulmuş glukoz toleransı, karaciğer hastalıkları ve yaralanmaları için küçük dozlarda arginin alınması önerilir. Uzun süreli kullanım tavsiye edilmez.

asparajin

Asparajin, merkezi sinir sisteminde meydana gelen süreçlerde dengeyi korumak için gereklidir: hem aşırı uyarımı hem de aşırı inhibisyonu önler. Karaciğerde amino asitlerin sentezinde görev alır.

Bu amino asit canlılığı arttırdığından, buna dayalı takviye yorgunluk için kullanılır. Metabolik süreçlerde de önemli bir rol oynar. Aspartik asit genellikle sinir sistemi hastalıkları için reçete edilir. Sporcular için olduğu kadar karaciğer fonksiyon bozuklukları için de faydalıdır. Ayrıca immünoglobulin ve antikor üretimini artırarak bağışıklık sistemini uyarır.

Aspartik asit, çimlenmiş tohumlardan elde edilen bitki proteinlerinde ve et ürünlerinde büyük miktarlarda bulunur.

karnitin

Kesin konuşmak gerekirse, karnitin bir amino asit değildir, ancak kimyasal yapısı amino asitlerinkine benzer ve bu nedenle genellikle birlikte düşünülürler. Karnitin, protein sentezinde yer almaz ve bir nörotransmitter değildir. Vücuttaki ana işlevi, oksidasyon sürecinde enerjinin serbest bırakıldığı uzun zincirli yağ asitlerinin taşınmasıdır. Kas dokusu için ana enerji kaynaklarından biridir. Böylece karnitin, yağın enerjiye dönüşümünü arttırır ve başta kalp, karaciğer ve iskelet kasları olmak üzere vücutta yağın birikmesini engeller.

Karnitin komplikasyon olasılığını azaltır diyabet yağ metabolizması bozuklukları ile ilişkili, kronik alkolizmde karaciğerin yağlı dejenerasyonunu ve kalp hastalığı riskini yavaşlatır. Nöromüsküler hastalıkları olan hastalarda kan trigliserit seviyelerini düşürme, kilo kaybını teşvik etme ve kas gücünü artırma ve C ve E vitaminlerinin antioksidan etkisini artırma yeteneğine sahiptir.

Bazı müsküler distrofi çeşitlerinin karnitin eksikliği ile ilişkili olduğuna inanılmaktadır. Bu tür hastalıklarla, insanlar bu maddeden normların gerektirdiğinden daha fazlasını almalıdır.

Vücutta demir, tiamin, piridoksin ve lisin ve metionin amino asitlerinin varlığında sentezlenebilir. Karnitin sentezi de yeterli miktarda C vitamini varlığında gerçekleştirilir. Bu besinlerden herhangi birinin vücutta yetersiz miktarda bulunması karnitin eksikliğine yol açar. Karnitin, başta et ve diğer hayvansal ürünler olmak üzere gıda ile vücuda girer.

Çoğu karnitin eksikliği vakası, sentez sürecinde genetik olarak belirlenmiş bir kusurla ilişkilidir. Karnitin eksikliğinin olası belirtileri arasında bilinç bozukluğu, kalp ağrısı, kas zayıflığı ve obezite bulunur.

Erkekler daha fazla nedeniyle kas kütlesi kadınlardan daha fazla karnitin gerektirir. Vejetaryenler bu konuda daha yetersiz besin karnitin bitki proteinlerinde bulunmadığından vejetaryen olmayanlara göre daha fazladır.

Ayrıca metionin ve lizin (karnitin sentezi için gerekli amino asitler) de bitkisel besinlerde yeterli miktarda bulunmaz.

Vejetaryenler, ihtiyaç duydukları karnitini elde etmek için takviye almalı veya mısır gevreği gibi lizinle zenginleştirilmiş yiyecekler yemelidir.

Karnitin, diyet takviyelerinde çeşitli şekillerde sunulur: D, L-karnitin, D-karnitin, L-karnitin, asetil-L-karnitin.
L-karnitin almak tercih edilir.

sitrülin

Sitrülin ağırlıklı olarak karaciğerde bulunur. Enerji arzını arttırır, bağışıklık sistemini uyarır ve metabolizma sürecinde L-arginin'e dönüşür. Karaciğer hücrelerine zarar veren amonyağı nötralize eder.

sistein ve sistin

Bu iki amino asit birbiriyle yakından ilişkilidir, her sistin molekülü birbirine bağlı iki sistein molekülünden oluşur. Sistein çok kararsızdır ve kolayca L-sistin'e dönüşür ve bu nedenle gerektiğinde bir amino asit kolayca diğerine dönüştürülür.

Her iki amino asit de kükürt içerir ve cilt dokularının oluşumunda önemli rol oynar, detoksifikasyon süreçleri için önemlidir. Sistein, tırnakların, cildin ve saçın ana proteini olan alfa-keratinin bir parçasıdır. Kollajen oluşumunu teşvik eder ve cilt elastikiyetini ve dokusunu geliştirir. Sistein, bazı sindirim enzimleri de dahil olmak üzere diğer vücut proteinlerinin bir bileşenidir.

Sistein, bazı toksik maddelerin nötralize edilmesine yardımcı olur ve vücudu radyasyonun zararlı etkilerinden korur. En güçlü antioksidanlardan biridir ve C vitamini ve selenyum ile birlikte alındığında antioksidan etkisi artar.

Sistein, karaciğer ve beyin hücreleri üzerinde alkol, bazı ilaçlar ve sigara dumanında bulunan toksik maddelerden kaynaklanan hasarlardan koruyucu etkisi olan bir madde olan glutatyonun bir öncüsüdür. Sistein, sistinden daha iyi çözünür ve vücutta daha hızlı kullanılır, bu nedenle karmaşık tedavide daha sık kullanılır. çeşitli hastalıklar. Bu amino asit, vücutta B6 vitamininin zorunlu varlığı ile L-metioninden oluşur.

Romatoid artrit, arter hastalığı ve kanser için ek sistein alımı gereklidir. Ameliyat sonrası toparlanmayı hızlandırır, yakar, ağır metalleri ve çözünür demiri bağlar. Bu amino asit aynı zamanda yağ yakımını ve kas dokusu oluşumunu hızlandırır.

L-sistein, solunum yollarındaki mukusu parçalama yeteneğine sahiptir, bu nedenle sıklıkla bronşit ve amfizem için kullanılır. Solunum yolu hastalıklarında iyileşme sürecini hızlandırır ve lökosit ve lenfositlerin aktivasyonunda önemli rol oynar.

Bu madde akciğerlerde, böbreklerde, karaciğerde ve kırmızı kemik iliğinde glutatyon miktarını arttırdığı için örneğin yaşlılık lekelerinin sayısını azaltarak yaşlanma sürecini yavaşlatır. N-asetilsistein vücuttaki glutatyon seviyelerini yükseltmede sistin ve hatta glutatyonun kendisinden daha etkilidir.

İnsülini inaktive etme özelliğine sahip olduğu için diyabetli kişiler sistein takviyesi alırken dikkatli olmalıdır. Sistin taşlarına neden olan nadir bir genetik durum olan sistinüri varsa sistein almamalısınız.

dimetilglisin

Dimetilglisin, en basit amino asit olan glisinin bir türevidir. Metiyonin ve kolin amino asitleri, bazı hormonlar, nörotransmitterler ve DNA gibi birçok önemli maddenin bir bileşenidir.

Dimetilglisin, et ürünleri, tohumlar ve tahıllarda az miktarda bulunur. Dimetilglisin eksikliği ile hiçbir semptom ilişkilendirilmese de, dimetilglisin takviyesinin iyileştirilmiş enerji ve zihinsel performans dahil olmak üzere bir dizi faydalı etkisi vardır.

Dimetilglisin ayrıca bağışıklık sistemini uyarır, kandaki kolesterol ve trigliseritleri azaltır, kan basıncını ve glikoz seviyelerini normalleştirmeye yardımcı olur ve ayrıca birçok organın işlevinin normalleşmesine katkıda bulunur. Epileptik nöbetler için de kullanılır.

Gama-aminobütirik asit

Gama-aminobütirik asit (GABA), vücuttaki merkezi sinir sisteminin nörotransmiteri olarak görev yapar ve beyindeki metabolizma için vazgeçilmezdir. Başka bir amino asit - glutaminden oluşur. Nöronların aktivitesini azaltır ve sinir hücrelerinin aşırı uyarılmasını önler.

Gama-aminobütirik asit, uyarılmayı giderir ve sakinleştirici bir etkiye sahiptir, sakinleştiricilerle aynı şekilde alınabilir, ancak bağımlılık riski yoktur. Bu amino asit, epilepsi ve arteriyel hipertansiyonun karmaşık tedavisinde kullanılır. Rahatlatıcı etkisi olduğu için cinsel işlev bozukluklarının tedavisinde kullanılır. Ayrıca dikkat eksikliği bozukluğu için GABA reçete edilir. Ancak aşırı gama-aminobütirik asit kaygıyı artırabilir, nefes darlığına ve uzuvların titremesine neden olabilir.

Glutamik asit

Glutamik asit, merkezi sinir sisteminde uyarıları ileten bir nörotransmitterdir. Bu amino asit, karbonhidrat metabolizmasında önemli bir rol oynar ve kalsiyumun kan-beyin bariyerinden geçişini destekler.

Bu amino asit, beyin hücreleri tarafından bir enerji kaynağı olarak kullanılabilir. Ayrıca, başka bir amino asit - glutamin oluşturma sürecinde nitrojen atomlarını çıkararak amonyağı nötralize eder. Bu süreç, beyindeki amonyağı nötralize etmenin tek yoludur.

Glutamik asit, çocuklarda davranış bozukluklarının düzeltilmesinin yanı sıra epilepsi, kas distrofisi, ülserler, hipoglisemik durumlar, diabetes mellitus için insülin tedavisinin komplikasyonları ve zihinsel gelişim bozukluklarının tedavisinde kullanılır.

glutamin

Glutamin, kaslarda en yaygın olarak serbest formda bulunan amino asittir. Kan-beyin bariyerine çok kolay nüfuz eder ve beyin hücrelerinde glutamik aside geçer ve bunun tersi de olur, ayrıca beynin normal işleyişini sürdürmek için gerekli olan gama-aminobütirik asit miktarını arttırır.

Bu amino asit ayrıca vücutta normal bir asit-baz dengesini ve sağlıklı bir durumu korur. gastrointestinal sistem DNA ve RNA sentezi için gereklidir.

Glutamin, nitrojen metabolizmasında aktif bir katılımcıdır. Molekülünde iki nitrojen atomu bulunur ve bir nitrojen atomunun eklenmesiyle glutamik asitten oluşur. Böylece, glutamin sentezi dokulardan, özellikle beyinden fazla amonyağın çıkarılmasına ve vücutta nitrojen taşınmasına yardımcı olur.

Glutamin kaslarda büyük miktarlarda bulunur ve iskelet kası hücrelerinde proteinleri sentezlemek için kullanılır. Bu nedenle glutamin takviyeleri vücut geliştiriciler tarafından ve çeşitli diyetlerde, ayrıca malignite ve AIDS gibi hastalıklarda, ameliyat sonrası ve uzun süreli yatak istirahati sırasında kas kaybını önlemek için kullanılır.

Ek olarak, glutamin artrit, otoimmün hastalıklar, fibroz, gastrointestinal sistem hastalıkları, peptik ülser, bağ dokusu hastalıklarının tedavisinde de kullanılır.

Bu amino asit beyin aktivitesini iyileştirir ve bu nedenle epilepsi, kronik yorgunluk sendromu, iktidarsızlık, şizofreni ve yaşlılık bunaması için kullanılır. L-glutamin, alkol için patolojik özlemi azaltır, bu nedenle kronik alkolizm tedavisinde kullanılır.

Glutamin, hem bitkisel hem de hayvansal birçok gıdada bulunur, ancak ısı ile kolayca yok edilir. Ispanak ve maydanoz, çiğ tüketilmeleri koşuluyla iyi glutamin kaynaklarıdır.

Glutamin içeren gıda takviyeleri sadece kuru bir yerde saklanmalıdır, aksi takdirde glutamin amonyak ve piroglutamik aside dönüştürülür. Karaciğer sirozu, böbrek hastalığı, Reye sendromu için glutamin almayın.

glutatyon

Glutatyon, karnitin gibi bir amino asit değildir. Kimyasal yapısına göre vücutta sistein, glutamik asit ve glisinden elde edilen bir tripeptittir.

Glutatyon bir antioksidandır. Çoğu glutatyon karaciğerde bulunur (bir kısmı doğrudan kan dolaşımına salınır), ayrıca akciğerlerde ve gastrointestinal sistemde bulunur.

Karbonhidrat metabolizması için gereklidir ve ayrıca lipid metabolizması üzerindeki etkisi nedeniyle yaşlanmayı yavaşlatır ve ateroskleroz oluşumunu engeller. Glutatyon eksikliği öncelikle sinir sistemini etkileyerek koordinasyon bozukluğuna, düşünce süreçlerine ve titremelere neden olur.

Vücuttaki glutatyon miktarı yaşla birlikte azalır. Bu bağlamda, yaşlı insanlar ayrıca almalıdır. Bununla birlikte, sistein, glutamik asit ve glisin - yani glutatyonu sentezleyen maddeler içeren besin takviyelerinin kullanılması tercih edilir. En etkili N-asetilsistein alımıdır.

glisin

Glisin, kas dokusunda bulunan ve DNA ve RNA sentezinde kullanılan bir madde olan kreatin kaynağı olduğu için kas dokusunun dejenerasyonunu yavaşlatır. Glisin, vücuttaki nükleik asitlerin, safra asitlerinin ve esansiyel olmayan amino asitlerin sentezi için gereklidir.

Mide hastalıkları için kullanılan birçok antasit preparatının bir parçasıdır, deride ve bağ dokusunda bol miktarda bulunduğundan hasarlı dokuların onarılmasında faydalıdır.

Bu amino asit, merkezi sinir sisteminin normal işleyişi ve prostat sağlığının korunması için gereklidir. İnhibitör bir nörotransmitter görevi görür ve bu nedenle epileptik nöbetleri önleyebilir.

Glisin manik-depresif psikoz tedavisinde kullanılır, hiperaktivitede de etkili olabilir. Vücutta fazla miktarda glisin, yorgunluk hissine neden olur, ancak yeterli miktarda vücuda enerji sağlar. Gerekirse, vücuttaki glisin serine dönüştürülebilir.

histidin

Histidin, doku büyümesini ve onarımını destekleyen, sinir hücrelerini koruyan miyelin kılıflarının bir parçası olan ve ayrıca kırmızı ve beyaz kan hücrelerinin oluşumu için gerekli olan temel bir amino asittir. Histidin, vücudu radyasyonun zararlı etkilerinden korur, ağır metallerin vücuttan atılmasını teşvik eder ve AIDS'e yardımcı olur.

Çok yüksek histidin içeriği strese ve hatta zihinsel bozukluklar(heyecan ve psikozlar).

Vücuttaki yetersiz histidin seviyeleri, romatoid artriti ve işitsel sinir hasarına bağlı sağırlığı kötüleştirir. Metiyonin vücuttaki histidin seviyesini düşürmeye yardımcı olur.

Birçok immünolojik reaksiyonun çok önemli bir bileşeni olan histamin, histidinden sentezlenir. Aynı zamanda cinsel uyarılmayı da teşvik eder. Bu bakımdan histidin, niasin ve piridoksin (histamin sentezi için gerekli) içeren besin takviyelerinin eş zamanlı alımı cinsel bozukluklarda etkili olabilir.

Histidin, mide suyunun salgılanmasını uyardığından, histidin kullanımı, mide suyunun düşük asitliği ile ilişkili sindirim bozukluklarına yardımcı olur.

Manik depresif hastalığı olan kişiler, bu amino asidin eksikliği açıkça tespit edilmedikçe histidin almamalıdır. Histidin pirinç, buğday ve çavdarda bulunur.

izolösin

İzolösin, bunlardan biri amino asitler BCAA ve hemoglobin sentezi için gerekli olan esansiyel amino asitler. Ayrıca kan şekeri seviyelerini ve enerji sağlama süreçlerini stabilize eder ve düzenler.İzolösin metabolizması kas dokusunda meydana gelir.

İzolösin ve valin (BCAA) ile birlikte dayanıklılığı artırır ve özellikle sporcular için önemli olan kas dokusu iyileşmesini destekler.

İzolösin birçok akıl hastalığı için gereklidir. Bu amino asidin eksikliği hipoglisemiye benzer semptomlara yol açar.

İzolösin diyet kaynakları arasında badem, kaju fıstığı, tavuk eti, nohut, yumurta, balık, mercimek, karaciğer, et, çavdar, çoğu tohum, soya proteinleri bulunur.

İzolösin içeren biyolojik olarak aktif gıda takviyeleri vardır. Bu durumda izolösin ile diğer iki dallı zincirli amino asit olan BCAA - lösin ve valin arasındaki doğru dengeyi sağlamak gerekir.

lösin

Lösin, üç dallı zincirli amino asit BCAA'dan biri olan izolösin ve valin ile birlikte esansiyel bir amino asittir. Birlikte hareket ederek kas dokusunu korurlar ve enerji kaynaklarıdırlar ve ayrıca kemiklerin, cildin, kasların restorasyonuna katkıda bulunurlar, bu nedenle yaralanma ve ameliyatlardan sonraki iyileşme döneminde kullanımları sıklıkla önerilir.

Lösin ayrıca kan şekerini bir miktar düşürür ve büyüme hormonunun salınımını uyarır. Diyet lösin kaynakları şunları içerir: Esmer pirinç, fasulye, et, fındık, soya ve buğday unu.

Lösin içeren biyolojik olarak aktif gıda takviyeleri, valin ve izolösin ile birlikte kullanılır. Hipoglisemiye neden olmamak için dikkatle alınmalıdırlar. Fazla lösin vücuttaki amonyak miktarını artırabilir.

Lizin

Lizin, hemen hemen tüm proteinlerde bulunan esansiyel bir amino asittir. Çocuklarda normal kemik oluşumu ve büyümesi için gereklidir, yetişkinlerde kalsiyum emilimini destekler ve normal nitrojen metabolizmasını korur.

Bu amino asit, antikorların, hormonların, enzimlerin, kolajen oluşumu ve doku onarımının sentezinde rol oynar. Ameliyatlar ve spor yaralanmaları sonrası iyileşme döneminde lizin kullanılır. Ayrıca serum trigliserit düzeylerini düşürür.

Lizin, özellikle virüslere karşı antiviral etkiye sahiptir, uçuklara neden olan ve akut solunum yolu enfeksiyonları. Viral hastalıklar için C vitamini ve biyoflavonoidlerle kombinasyon halinde lizin içeren takviye önerilir.

Bu esansiyel amino asidin eksikliği anemi, göz küresinde kanama, enzim bozuklukları, sinirlilik, yorgunluk ve halsizlik, iştahsızlık, yavaş büyüme ve kilo kaybı ile üreme sistemi bozukluklarına yol açabilir.

Lisinin besin kaynakları peynir, yumurta, balık, süt, patates, kırmızı et, soya ve maya ürünleridir.

metionin

Metionin, yağların işlenmesine yardımcı olan, karaciğerde ve arter duvarlarında birikmelerini önleyen esansiyel bir amino asittir. Taurin ve sistein sentezi vücuttaki metionin miktarına bağlıdır. Bu amino asit sindirimi destekler, detoksifikasyon süreçleri sağlar (öncelikle toksik metallerin nötralizasyonu), kas zayıflığını azaltır, radyasyona maruz kalmaya karşı korur ve osteoporoz ve kimyasal alerjiler için faydalıdır.

Bu amino asit, romatoid artrit ve gebelik toksemisinin karmaşık tedavisinde kullanılır. Metionin, serbest radikalleri etkisiz hale getiren iyi bir kükürt kaynağı olduğu için belirgin bir antioksidan etkiye sahiptir. Gilbert sendromu, karaciğer fonksiyon bozukluğu için kullanılır. Metionin ayrıca nükleik asitlerin, kollajenin ve diğer birçok proteinin sentezi için gereklidir. Oral hormonal kontraseptif alan kadınlar için yararlıdır. Metionin, vücuttaki histamin seviyesini düşürür, bu da histamin miktarı yükseldiğinde şizofrenide faydalı olabilir.

Vücuttaki metiyonin, glutatyonun öncüsü olan sistein'e dönüştürülür. Bu, toksinleri nötralize etmek ve karaciğeri korumak için büyük miktarda glutatyon gerektiğinde zehirlenme durumunda çok önemlidir.

Metioninin besin kaynakları: baklagiller, yumurtalar, sarımsak, mercimek, et, soğan, soya fasulyesi, tohumlar ve yoğurt.

ornitin

Ornitin, vücutta yağ yakımını destekleyen büyüme hormonunun salınmasına yardımcı olur. Bu etki, arginin ve karnitin ile kombinasyon halinde ornitin kullanımı ile geliştirilmiştir. Ornitin ayrıca bağışıklık sistemi ve karaciğer fonksiyonu için detoksifikasyon süreçlerine ve karaciğer hücrelerinin restorasyonuna katılır.

Vücuttaki ornitin, arginin'den sentezlenir ve sırayla sitrülin, prolin, glutamik asit için bir öncü görevi görür. Deride ve bağ dokusunda yüksek konsantrasyonlarda ornitin bulunur, bu nedenle bu amino asit hasarlı dokuları onarmaya yardımcı olur.

Ornitin içeren diyet takviyeleri çocuklara, hamile veya emziren annelere veya şizofreni öyküsü olan kişilere verilmemelidir.

fenilalanin

Fenilalanin esansiyel bir amino asittir. Vücutta, sırayla iki ana nörotransmitterin sentezinde kullanılan başka bir amino asit - tirozine dönüşebilir: dopamin ve norepinefrin. Bu nedenle, bu amino asit ruh halini etkiler, ağrıyı azaltır, hafızayı ve öğrenme yeteneğini geliştirir ve iştahı bastırır. Artrit, depresyon, adet ağrısı, migren, obezite, Parkinson hastalığı ve şizofreni tedavisinde kullanılır.

Fenilalanin üç formda bulunur: L-fenilalanin (doğal bir form ve insan vücudundaki çoğu proteinin bir parçasıdır), D-fenilalanin (sentetik bir ayna formu, analjezik etkiye sahiptir), DL-fenilalanin (birleştirir) faydalı özelliklerönceki iki form, genellikle adet öncesi sendromu için kullanılır.

Fenilalanin içeren biyolojik olarak aktif gıda takviyeleri hamile kadınlara, anksiyete atakları, diyabet, yüksek tansiyon, fenilketonüri, pigmenter melanom olan kişilere verilmez.

prolin

Proline, kolajen üretimini artırarak ve yaşla birlikte kaybını azaltarak cilt durumunu iyileştirir. Eklemlerin kıkırdaklı yüzeylerinin yenilenmesine yardımcı olur, bağları ve kalp kasını güçlendirir. Bağ dokusunu güçlendirmek için prolin en iyi C vitamini ile birlikte kullanılır.

Prolin vücuda esas olarak et ürünlerinden girer.

Sakin

Serin, yağların ve yağ asitlerinin normal metabolizması, kas dokusunun büyümesi ve normal bir bağışıklık sisteminin korunması için gereklidir.

Serin vücutta glisinden sentezlenir. Nemlendirici ajan olarak birçok kozmetik üründe ve dermatolojik preparatlarda bulunur.

taurin

Taurin kalp kası, beyaz kan hücreleri, iskelet kasları ve merkezi sinir sisteminde yüksek konsantrasyonlarda bulunur. Diğer birçok amino asidin sentezinde yer alır ve ayrıca yağların sindirimi, yağda çözünen vitaminlerin emilmesi ve normal kan kolesterol seviyelerinin korunması için gerekli olan safranın ana bileşeninin bir parçasıdır.

Bu nedenle taurin ateroskleroz, ödem, kalp hastalığı, arteriyel hipertansiyon ve hipoglisemide faydalıdır. Taurin, sodyum, potasyum, kalsiyum ve magnezyumun normal metabolizması için gereklidir. Kalp kasından potasyum atılımını engeller ve bu nedenle bazı kalp ritim bozukluklarının önlenmesine yardımcı olur. Taurin, özellikle susuz kaldığında beyin üzerinde koruyucu bir etkiye sahiptir. Anksiyete ve ajitasyon, epilepsi, hiperaktivite, nöbet tedavisinde kullanılır.

Down sendromlu ve kas distrofisi olan çocuklara taurin içeren besin takviyeleri verilir. Bazı kliniklerde bu amino asit, meme kanserinin karmaşık tedavisine dahil edilir. Vücuttan aşırı taurin atılımı çeşitli durumlarda ve metabolik bozukluklarda ortaya çıkar.

Aritmiler, trombosit oluşum bozuklukları, kandidiyazis, fiziksel veya duygusal stres, bağırsak hastalığı, çinko eksikliği ve alkol kötüye kullanımı vücutta taurin eksikliğine yol açar. Alkol kötüye kullanımı ayrıca vücudun taurini emme yeteneğini de bozar.

Şeker hastalığında vücudun taurin ihtiyacı artar ve bunun tersi de taurin ve sistin içeren diyet takviyeleri almak insülin ihtiyacını azaltır. Taurin yumurta, balık, et, sütte bulunur, ancak bitki proteinlerinde bulunmaz.

Yeterli miktarda B6 vitamini olması şartıyla karaciğerde sisteinden ve vücudun diğer organ ve dokularında metioninden sentezlenir. Taurin sentezine müdahale eden genetik veya metabolik bozukluklarla, bu amino asitle diyet takviyeleri almak gerekir.

treonin

Treonin, vücuttaki normal protein metabolizmasının korunmasına katkıda bulunan esansiyel bir amino asittir. Kollajen ve elastin sentezi için önemlidir, karaciğere yardımcı olur ve aspartik asit ve metionin ile birlikte yağların metabolizmasına katılır.

Treonin kalpte, merkezi sinir sisteminde, iskelet kaslarında bulunur ve karaciğerde yağ birikmesini önler. Bu amino asit, antikor üretimini teşvik ettiği için bağışıklık sistemini uyarır. Treonin tahıllarda çok küçük miktarlarda bulunur, bu nedenle vejetaryenlerin bu amino asitte eksik olma olasılığı daha yüksektir.

triptofan

Triptofan, niasin üretimi için gerekli olan esansiyel bir amino asittir. En önemli nörotransmitterlerden biri olan beyinde serotonin sentezlemek için kullanılır. Triptofan uykusuzluk, depresyon ve ruh halini dengelemek için kullanılır.

Çocuklarda hiperaktivite sendromuna yardımcı olur, kalp hastalıklarında, vücut ağırlığını kontrol etmek, iştahı azaltmak ve ayrıca büyüme hormonu salınımını artırmak için kullanılır. Migren ataklarına yardımcı olur, nikotinin zararlı etkilerini azaltmaya yardımcı olur. Triptofan ve magnezyum eksikliği koroner arter spazmlarını şiddetlendirebilir.

Triptofanın en zengin diyet kaynakları arasında kahverengi pirinç, köy peyniri, et, yer fıstığı ve soya proteini bulunur.

tirozin

Tirozin, nörotransmiterler norepinefrin ve dopaminin öncüsüdür. Bu amino asit, ruh hali düzenlemesinde yer alır; tirozin eksikliği, norepinefrin eksikliğine yol açar ve bu da depresyona yol açar. Tirozin iştahı bastırır, yağ birikintilerini azaltmaya yardımcı olur, melatonin üretimini teşvik eder ve adrenal bezlerin, tiroid bezinin ve hipofiz bezinin işlevlerini iyileştirir.

Tirozin ayrıca fenilalanin metabolizmasında rol oynar. Tiroid hormonları, iyot atomlarının tirozine eklenmesiyle oluşur. Bu nedenle, düşük plazma tirozininin hipotiroidizm ile ilişkili olması şaşırtıcı değildir.

Tirozin eksikliği belirtileri de azalır atardamar basıncı, düşük vücut ısısı ve huzursuz bacak sendromu.

Tirozin diyet takviyeleri stresi azaltmak için kullanılır ve kronik yorgunluk sendromu ve narkolepsiye yardımcı olduğu düşünülmektedir. Anksiyete, depresyon, alerji ve baş ağrılarının yanı sıra ilaç bırakma için kullanılırlar. Tirozin Parkinson hastalığında faydalı olabilir. Tirozinin doğal kaynakları badem, avokado, muz, süt ürünleri, kabak çekirdeği ve susamdır.

Tirozin, insan vücudunda fenilalanin'den sentezlenebilir. Fenilalanin takviyeleri en iyi şekilde yatmadan önce veya karbonhidrat içeriği yüksek yiyeceklerle birlikte alınır.

Monoamin oksidaz inhibitörleri (genellikle depresyon için reçete edilir) ile tedavinin arka planına karşı, tirozin içeren ürünleri neredeyse tamamen terk etmeli ve tirozin içeren diyet takviyeleri almamalısınız, çünkü bu, kan basıncında beklenmedik ve keskin bir artışa neden olabilir.

valin

Valin, BCAA amino asitlerinden biri olan uyarıcı etkiye sahip esansiyel bir amino asittir, bu nedenle kaslar tarafından bir enerji kaynağı olarak kullanılabilir. Valin, kas metabolizması, hasarlı dokuların onarımı ve vücutta normal nitrojen metabolizmasının sürdürülmesi için gereklidir.

Valine genellikle uyuşturucu bağımlılığından kaynaklanan ciddi amino asit eksikliklerini düzeltmek için kullanılır. Vücuttaki aşırı yüksek seviyeleri, parestezi (kaz dikeni) gibi halüsinasyonlara kadar semptomlara yol açabilir.
Valin şu gıdalarda bulunur: tahıllar, et, mantar, süt ürünleri, yer fıstığı, soya proteini.

Valin takviyesi diğer BCAA'lar, L-lösin ve L-izolösin ile dengelenmelidir.

PROTEİN İÇEREN AMİNO ASİTLERİN YAPISI VE ÖZELLİKLERİ. AMİNO ASİTLERİ BİR ZİNCİRDE BAĞLAYAN PEPTİT BAĞLANTILARI

Proteinler, amino asitlerin monomer görevi gördüğü polimerik moleküllerdir. İnsan vücudundaki proteinlerin bileşiminde sadece 20 a-amino asit bulunur. Aynı amino asitler, farklı yapı ve işlevlere sahip proteinlerde bulunur. Protein moleküllerinin bireyselliği, proteindeki amino asitlerin değişim sırasına göre belirlenir. Amino asitler, bir kelimede olduğu gibi bilgilerin kaydedildiği, alfabenin harfleri olarak kabul edilebilir. Söz, örneğin bir nesne veya eylem hakkında bilgi taşır ve bir proteindeki amino asitlerin dizisi, bu proteinin uzamsal yapısının ve işlevinin inşası hakkında bilgi taşır.

A. Amino asitlerin yapısı ve özellikleri

1. Proteinleri oluşturan amino asitlerin genel yapısal özellikleri

Amino asitlerin ortak bir yapısal özelliği, aynı a-karbon atomuna bağlı amino ve karboksil gruplarının varlığıdır. R - amino asit radikali - en basit durumda, bir hidrojen atomu (glisin) ile temsil edilir, ancak daha karmaşık bir yapıya da sahip olabilir.

AT nötr pH'da sulu çözeltilerα-amino asitler bipolar iyonlar olarak bulunur.

AT 19 diğerlerinden farklı a-amino asitler, prolin, radikali hem a-karbon atomuna hem de amino grubuna bağlı olan ve bunun sonucunda molekülün siklik bir yapı kazandığı bir imino asittir.

20 amino asitten 19'u, 4 farklı ikame grubunun bağlı olduğu α-pozisyonunda asimetrik bir karbon atomu içerir. Sonuç olarak, doğadaki bu amino asitler iki farklı izomerik formda olabilir - L ve D. İstisna, radikali yalnızca bir hidrojen atomu ile temsil edildiğinden, asimetrik bir a-karbon atomuna sahip olmayan glisindir. Proteinler sadece amino asitlerin L-izomerlerini içerir.

Saf L- veya D-stereoizomerler, uzun bir süre boyunca kendiliğinden ve enzimatik olmayan bir şekilde L- ve D-izomerlerinin eşmolar bir karışımına dönüşebilir. Bu işleme rasemizasyon denir. Her L-amino asidin belirli bir sıcaklıkta rasemizasyonu belirli bir oranda ilerler. Bu durum, insanların ve hayvanların yaşını belirlemek için kullanılabilir. Yani dişlerin sert minesinde, L-aspartatın D-izomerine insan vücudunun sıcaklığında yılda %0.01 oranında geçtiği bir dentin proteini vardır. Diş oluşumu döneminde dentin sadece L-izomeri içerir, bu nedenle deneğin yaşı D-aspartat içeriğinden hesaplanabilir.

İnsan vücudundaki 20 amino asidin tümü, α-karbon atomuna bağlı radikallerin yapısı, boyutu ve fizikokimyasal özellikleri bakımından farklılık gösterir.

2. Radikallerin kimyasal yapısına göre amino asitlerin sınıflandırılması

Kimyasal yapılarına göre amino asitler alifatik, aromatik ve heterosiklik olarak ayrılabilir (Tablo 1-1).

Alifatik radikaller, kendilerine spesifik özellikler veren fonksiyonel gruplar içerebilir: karboksil (-COOH), amino (-NH2), tiyol

(-SH), amid (-CO-NH2 ), hidroksil (-OH) ve guanidin gruplar.

Amino asitlerin adları, ikame terminolojisine göre oluşturulabilir, ancak genellikle önemsiz adlar kullanılır (Tablo 1-2).

Tablo 1-1. Proteinlerin temel amino asitlerinin kimyasal yapılarına göre sınıflandırılması

Tablo 1-2. İkame terminolojisine ve karşılık gelen önemsiz isimlere göre amino asit isimlerinin örnekleri

amino asit adı	amino asit formülü	önemsiz isim
ikame
isimlendirme
2-amino-3-
hidroksipropanoik asit
		metionin
metiltiobütirik asit

Peptit ve protein moleküllerindeki amino asit kalıntılarını kaydetmek için üç harfli kısaltmalar kullanılır. önemsiz isimler, ve bazı durumlarda tek harfli karakterler (bkz. Tablo 1-1).

Önemsiz isimler genellikle ilk izole edildikleri kaynağın adından veya belirli bir amino asidin özelliklerinden türetilir. Böylece, seri ilk önce ipek fibroinden (Latince serieum - ipeksi) izole edildi ve glisin adını tatlı tadı nedeniyle aldı (Yunanca glykos - tatlıdan).

3. Amino asitlerin radikallerinin sudaki çözünürlüğüne göre sınıflandırılması

İnsan vücudunun proteinlerindeki 20 amino asidin tamamı, radikallerinin suda çözünme kabiliyetine göre gruplandırılabilir. Radikaller, tamamen hidrofobik başlayan ve yüksek hidrofilik ile biten sürekli bir seri halinde düzenlenebilir.

Amino asit radikallerinin çözünürlüğü, molekülü oluşturan fonksiyonel grupların polaritesi ile belirlenir (polar gruplar suyu çeker, polar olmayanlar onu iter).

Polar olmayan radikallere sahip amino asitler

Polar olmayan (hidrofobik), alifatik hidrokarbon zincirlerine (alanin, valin, lösin, izolösin, prolin ve metiyonin radikalleri) ve aromatik halkalara (fenilalanin ve triptofanın radikalleri) sahip radikalleri içerir. Sudaki bu tür amino asitlerin radikalleri birbirlerine veya diğer hidrofobik moleküllere yönelir, bunun sonucunda su ile temas yüzeyleri azalır.

Polar yüksüz radikallere sahip amino asitler

Bu amino asitlerin radikalleri, su ile hidrojen bağları oluşturan polar fonksiyonel gruplar içerdiklerinden, suda hidrofobik radikallerden daha iyi çözünürler. Bunlara seri, treonin ve tirozin dahildir.

hidroksil grupları, asparagin ve glutamin içeren amid grupları ve tiyol grubu ile sistein.

Sistein ve tirozin, sırasıyla H+ oluşumu ile ayrışabilen tiyol ve hidroksil grupları içerir, ancak hücrelerde tutulan yaklaşık 7.0 pH'da bu gruplar pratik olarak ayrışmaz.

Polar negatif yüklü radikallere sahip amino asitler

Bu grup, radikalde ilave bir karboksil grubuna sahip olan, pH yaklaşık 7.0'da COO- ve H+ oluşumu ile ayrışan aspartik ve glutamin amino asitlerini içerir. Bu nedenle, bu amino asitlerin radikalleri anyonlardır. İyonize glutamik ve aspartik asit formlarına sırasıyla glutamat ve aspartat denir.

Polar pozitif yüklü radikallere sahip amino asitler

Lizin ve arginin, radikalde ek bir pozitif yüklü gruba sahiptir. Lizinde, H+ bağlayabilen ikinci amino grubu, alifatik zincirin a- konumunda bulunur ve arginin'de, chuanidin grubu pozitif bir yük kazanır.Ayrıca, histidin zayıf iyonize bir imidazol grubu içerir, bu nedenle pH değerlerinde (6.9'dan 7.4'e kadar) fizyolojik dalgalanmalarla histidin, nötr veya pozitif olarak yüklenir. Ortamdaki proton sayısındaki bir artışla, histidin'in imidazol grubu bir proton ekleyebilir, pozitif bir yük elde edebilir ve hidroksil gruplarının konsantrasyonundaki bir artışla, pozitif yükü kaybederek bir proton bağışlayabilir. radikalin. Pozitif yüklü radikaller katyonlardır (aşağıdaki şemaya bakınız).

Amino asitlerin polar yüklü radikalleri suda en yüksek çözünürlüğe sahiptir.

4. Ortamın pH'ına bağlı olarak amino asitlerin toplam yükündeki değişiklik

Nötr pH değerlerinde, tüm asidik (H+ verebilen) ve tüm bazik (H+ bağlayabilen) fonksiyonel gruplar ayrışmış durumdadır.

Bu nedenle, nötr bir ortamda, ayrışmayan bir radikal içeren amino asitler toplam sıfır yüke sahiptir. Asit fonksiyonel grupları içeren amino asitlerin toplam negatif yükü ve bazik fonksiyonel grupları içeren amino asitlerin pozitif yükü vardır (Tablo 1-3).

Asit tarafına pH'ta bir değişiklik (yani, ortamdaki H+ konsantrasyonunda bir artış), asit gruplarının ayrışmasının baskılanmasına yol açar. Güçlü asidik bir ortamda, tüm amino asitler pozitif bir yük kazanır.

Aksine, OH- gruplarının konsantrasyonundaki bir artış, H+'nın ana fonksiyonel gruplardan elimine olmasına neden olur ve bu da pozitif yükün azalmasına neden olur. Güçlü alkali bir ortamda, tüm amino asitlerin net negatif yükü vardır.

5. Proteinlerde bulunan modifiye amino asitler

Listelenen sadece 20 amino asit, insan vücudundaki proteinlerin sentezinde doğrudan yer alır. Bununla birlikte, bazı proteinlerde standart olmayan modifiye amino asitler vardır - bu 20 amino asitten birinin türevleri. Örneğin, kollajen molekülünde (hücreler arası matrisin fibriler proteini) lizin ve prolin - 5-hidroksilisin ve 4-hidroksiprolin'in hidroksi türevleri vardır.

Amino asit kalıntılarının modifikasyonları zaten proteinlerin bileşiminde gerçekleştirilir, yani. sadece

Proteinlerde bulunan modifiye amino asitler

sentezlerini tamamladıktan sonra. Amino asitlerin yapısına ilave fonksiyonel grupların dahil edilmesi, proteinlere şu özellikleri verir:

Şema. Ayrışmış biçimde polar yüklü amino asitlerin yapısı

Tablo 1-3. Ortamın pH'ına bağlı olarak amino asitlerin toplam yükündeki değişiklik

özel işlevlerini yerine getirmeleri gerekir. Bu nedenle a-karboksiglutamik asit, kan pıhtılaşmasında rol oynayan proteinlerin bir parçasıdır ve yapılarında birbirine yakın iki karboksil grubu, protein faktörlerinin Ca2+ iyonlarına bağlanması için gereklidir. Glutamatın karboksilasyonunun ihlali, kan pıhtılaşmasında bir azalmaya yol açar.

6. Amino asitleri tespit etmek için kullanılan kimyasal reaksiyonlar

Amino asitlerin belirli kimyasal reaksiyonlara girme yeteneği, bileşimlerinde fonksiyonel grupların varlığı ile belirlenir. Proteinleri oluşturan tüm amino asitler, α-karbon atomunda amino ve karboksil grupları içerdiğinden, tüm amino asitlerin karakteristiği olan kimyasal reaksiyonlara girebilirler. Bireysel amino asitlerin radikallerinde herhangi bir fonksiyonel grubun varlığı, bu amino asitlere özgü reaksiyonlara girme yeteneklerini belirler.

α-amino asitler için ninhidrin reaksiyonu

Ninhidrin reaksiyonu, çözeltideki amino asitleri saptamak ve ölçmek için kullanılabilir.

Bu reaksiyon, bir amino asit ile reaksiyona giren renksiz ninhidrinin, amino asidin α-amino grubundan ayrılan bir nitrojen atomu vasıtasıyla bir dimer formunda yoğunlaşması gerçeğine dayanmaktadır. Sonuç olarak, kırmızı-mor bir pigment oluşur. Aynı zamanda, amino asidin dekarboksilasyonu meydana gelir, bu da CO2 ve karşılık gelen aldehit oluşumuna yol açar. Ninhidrin reaksiyonu, proteinlerin birincil yapısının incelenmesinde yaygın olarak kullanılmaktadır (aşağıdaki şemaya bakınız).

Renk yoğunluğu çözeltideki amino asitlerin sayısı ile orantılı olduğundan, α amino asitlerin konsantrasyonunu ölçmek için kullanılır.

α amino asitleri belirlemek için kullanılan ninhidrin reaksiyonu

Bireysel amino asitlere spesifik reaksiyonlar

Tek tek amino asitlerin kalitatif ve kantitatif tayini, radikallerinde özel fonksiyonel grupların varlığından dolayı mümkündür.

Arginin, guanidin grubu için kalitatif bir reaksiyon (Sakaguchi reaksiyonu) kullanılarak belirlenir ve sistein, bu amino asidin SH grubuna özgü Fohl reaksiyonu ile tespit edilir. Çözeltide aromatik amino asitlerin varlığı, ksantoprotein reaksiyonu (nitrasyon reaksiyonu) ile belirlenir ve tirozinin aromatik halkasında bir hidroksil grubunun varlığı Millon reaksiyonu ile belirlenir.

B. Peptit bağı. Peptitlerin yapısı ve biyolojik özellikleri

a-Amino asitler, peptit bağları yoluyla birbirine kovalent olarak bağlanabilir. Bir amino asidin a-karboksil grubu ile diğerinin a-amino grubu arasında bir peptit bağı oluşur, yani. bir amid bağıdır. Bu durumda, bir su molekülü ayrılır (bkz. Şema A).

1. Peptit yapısı

Peptitlerdeki amino asitlerin sayısı büyük ölçüde değişebilir. 10'a kadar amino asit içeren peptitlere oligopeptit denir.Genellikle, oligopeptiti oluşturan amino asitlerin sayısı bu tür moleküller adına belirtilir: tripeptit, pentapeptit, okgapeptid, vb.

10'dan fazla amino asit içeren peptitler "polipeptitler" olarak adlandırılır ve 50'den fazla amino asit kalıntısından oluşan polipeptitler genellikle proteinler olarak adlandırılır. Bununla birlikte, bu isimler keyfidir, çünkü literatürde "protein" terimi genellikle 50'den az amino asit kalıntısı içeren bir polipeptidi belirtmek için kullanılır. Örneğin 29 amino asitten oluşan glukagon hormonuna protein hormonu denir.

Proteinleri oluşturan amino asit monomerlerine denir. "amino asit kalıntıları". Serbest amino grubuna sahip bir amino asit kalıntısına N-terminali denir ve solda yazılır ve serbest a-karboksil grubuna sahip olana C-terminali denir ve sağda yazılır. Peptitler N-ucundan yazılır ve okunur. -NH-CH-CO-polipeptit zincirindeki tekrarlayan atomların zincirine denir. "peptit omurgası"(şekil B'ye bakın).

Bir polipeptidi adlandırırken, C-terminal amino asit hariç, amino asit kalıntılarının kısaltılmış ismine -il soneki eklenir. Örneğin, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptid, seriglisilprolilalanin olarak okunur.

Prolinin imino grubu tarafından oluşturulan peptit bağı, peptit grubunun azot atomu hidrojene değil, bir radikale bağlı olduğundan, diğer peptit bağlarından farklıdır.

Peptitler, amino asit bileşimi, amino asit sayısı ve sırası bakımından farklılık gösterir.

seriglisilprolilalanin

Şema A. Dipeptit oluşumu

Şema B. Peptitlerin yapısı

Ser-Gis-Pro-Ala ve Ala-Pro-Gis-Ser, aynı nicel ve nitel amino asit bileşimine sahip olmalarına rağmen iki farklı peptittir.

2. Peptit bağının karakterizasyonu

Peptit bağı kısmen çift bağ özelliğine sahiptir, bu nedenle peptit omurgasının geri kalan bağlarından daha kısadır ve sonuç olarak çok az hareketliliğe sahiptir. Peptit bağının elektronik yapısı, peptit grubunun düzlemsel katı yapısını belirler. Peptit gruplarının düzlemleri birbirine açılı olarak yerleştirilmiştir (Şekil 1-1).

α karbon atomu ile α-amino grubu veya α-karboksil grubu arasındaki bağ, polipeptit zincirinin çeşitli konfigürasyonlar almasına izin veren (radikallerin boyutu ve doğası ile sınırlı olsa da) serbest dönüş yeteneğine sahiptir.

Peptit bağları genellikle trans konfigürasyonunda bulunur, yani. α-karbon atomları, peptit bağının zıt taraflarında bulunur. Sonuç olarak amino asitlerin yan radikalleri uzayda birbirinden en uzak mesafede bulunur (Şekil 1-2).

Peptit bağları çok güçlüdür ve hücrelerde var olan normal koşullarda (nötr ortam, vücut ısısı) kendiliğinden kopmazlar. Laboratuvar koşulları altında, proteinlerin peptit bağlarının hidrolizi, konsantre (6 mol/l) hidroklorik asit içeren kapalı bir ampulde, 105 ° C'den yüksek bir sıcaklıkta ve proteinin serbest amino asitlere tam hidrolizi gerçekleştirilir. yaklaşık bir gün sürer.

Canlı organizmalarda, proteinlerdeki peptit bağları, proteazlar veya peptit hidrolazlar olarak da adlandırılan özel proteolitik enzimlerin (İngilizce'den, protein - protein, lizis - yıkım) yardımıyla kırılır.

Bir çözeltideki proteinleri ve peptitleri tespit etmek ve bunları ölçmek için bir biüret reaksiyonu kullanılır (bileşimlerinde en az iki peptit bağı içeren maddeler için pozitif bir sonuç).

3. Peptitlerin biyolojik rolü

İnsan vücudu, çeşitli biyolojik süreçlerin düzenlenmesinde yer alan ve yüksek fizyolojik aktiviteye sahip birçok peptit üretir.

Pirinç. 1-1. Peptit gruplarının ve α-karbon atomlarının uzaydaki konum düzlemleri.

Pirinç. 1-2. Peptit bağlarının trans konfigürasyonu. Fonksiyonel gruplar-CO- ve -NH-,

peptit bağları oluşturan iyonize değil, polardır ve hidrojen bağlarının oluşumuna katılabilir.

Biyolojik olarak aktif peptitlerin yapısındaki amino asit kalıntılarının sayısı 3 ila 50 arasında değişebilir. Bileşimlerinde 5 amino asit bulunan enkefalinlerin yanı sıra tirotropin salgılayan hormon ve glutatyon (tripeptidler) şunlardan birine bağlanabilir. "en küçük" peptitler. Bununla birlikte, biyolojik olarak aktif peptitlerin çoğu, 10'dan fazla amino asit içerir, örneğin, nöropeptid Y (iştah düzenleyici) 36 amino asit ve kortikoliberin - 41 amino asit içerir.

Peptitlerin bazıları, özellikle peptit hormonlarının çoğu, komşu amino asitlerin a-amino grubu ve a-karboksil grubu tarafından oluşturulan peptit bağları içerir. Kural olarak, spesifik proteolitik enzimlerin belirli peptit bağlarını kırdığı aktif olmayan protein öncülerinden sentezlenirler.

Anjiyotensin II, iki proteolitik enzimin ardışık etkisinin bir sonucu olarak büyük bir plazma proteini olan anjiyotensinojenden oluşan bir oktapeptiddir.

İlk proteolitik enzim olan renin, N-ucundan anjiyotensinojenden anjiyotensin I adı verilen 10 amino asit içeren bir peptidi ayırır.İkinci proteolitik enzim olan karboksidipeptidil peptidaz, C-terminalinden ayrılır